Tripanotiona (Mr = 721.86 g/mol) é uma forma não usual de glutationa contendo duas moléculas de glutationa conectadas por um espermidina (poliamina). É encontrada em protozoários parasitas como nas espécies dos gêneros Leishmania e Trypanosoma. Estes parasitas são os agentes etiológicos das leishmanioses, doença do sono e doença de Chagas. A tripanotiona foi descoberta por Alan Fairlamb. A sua estrutura foi comprovada por síntese química, e é exclusiva entre os Kinetoplastida, não sendo encontrada em outros protozoários. Uma vez que este tiol está ausente nos seres humanos e é essencial para a sobrevivência dos parasitas, as enzimas que sintetizam e utilizam esta molécula são alvos para o desenvolvimento de novos medicamentos para tratar essas doenças. miniatura|Tripanotiona reduzida (C27H49N9O10S2, massa 723,86 g/mol, ) miniatura|Tripanotiona oxidada (C27H47N9O10S2, massa 721,84 g/mol,)
Os enzimas dependentes da Tripanotiona são redutases, peroxidases, glioxalases e transferases. A Tripanotiona-dissulfureto redutase (TryR) foi a primeira enzima dependente de Tripanotiona a ser descoberta (EC 1.8.1.12). É uma flavoenzima dependente do NADPH que reduz o dissulfureto de Tripanotiona. A TryR é essencial para a sobrevivência destes parasitas tanto in vitro como no hospedeiro humano.
Uma importante função da Tripanotiona é a defesa contra o estresse oxidativo. Aqui, as enzimas dependentes da Tripanotiona como a triparredoxina peroxidase (TryP) reduzem peróxidos usando eletrões doados diretamente da Tripanotiona ou através do intermediário redox triparredoxina (TryX). O metabolismo do peróxido de hidrogénio dependente de Tripanotiona é especialmente importante nestes organismos porque carecem de catalase. Como os tripanossomatídeos também carecem de um equivalente da tiorredoxina redutase, a Tripanotiona redutase é a única via que têm para que os eletrões possam passar do NADPH para estas enzimas antioxidantes.
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