A oxidação dos aminoácidos caracteriza a excreção do grupo amino -NH2 e a oxidação da cadeia carbônica remanescente, catalisadas por aminotransfenase. Esse grupo é convertido em ureia e as 20 cadeias carbônicas resultantes em alfa-cetoácido, compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídios (piruvato, acetil-coa e intermediários do ciclo de Krebs), que vão determinar se o aminoácido é glicogênico ou cetogênico.
Reação O grupo amino da maioria dos aminoácidos é retirado por um processo que consiste na transferência deste para o a-cetoglutarato, formando assim o glutamato; a cadeia carbônica é convertida ao respectivo a-cetoácido. Essas reações são catalisadas por transaminases, também chamadas de aminotransferases, que são encontradas no citossol e mitocôndria. Na grande maioria das vezes é o a-cetoglutarato que é utilizado como o aceptor do grupo amino. O glutamato é portanto, um produto comum às reações de transaminação, constituindo assim um reservatório temporário de grupos amino, provenientes de diferentes aminoácidos.
Desaminação O glutamato formado é consumido em duas reações, uma transaminação e uma desaminação. Pela ação da aspartato aminotransferase o grupo amino do glutamato é transferido para o oxaloacetato, formando assim o aspartato. A nova transaminação só é possível porque as reações catalisadas pelas transaminases são reversíveis. O glutamato pode ainda ser desaminado (grupo amino liberado como amônia), quando catalisada pela glutamato desidrogenase.
Bibliografia NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2018. Cap. 18 BAYNES, John W.; DOMINICZAK, Marek H. Bioquímica Médica. 5. ed. Rio de Janeiro: Elsevier, 2019. VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013. MOTTA, Valter T. Metabolismo dos Aminoácidos e do Nitrogênio. Bioquímica Básica, 2005.
Categoria:Aminoácidos Categoria:Bioquímica