Бета-спираль — это тандемная структура повтора белка, образованная объединением параллельных бета-цепей в спиральном узоре с двумя или тремя гранями. Бета-спираль — это тип соленоидного белкового домена. Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями, белок-белковыми взаимодействиями, а иногда и связанными ионами металлов. Идентифицированы как левозакрученная, так и правозакрученная бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны укладке «Желейного рулета»
Первая бета-спираль наблюдалась в ферменте пектатлиазе, который содержит спираль из семи витков, длина которой достигает 34 Å (3,4 нм). Белок шипа хвоста фага P22, компонент бактериофага P22, имеет 13 витков, а его размер в собранном гомотримере составляет 200 Å (20 нм) в длину. Его внутренняя часть плотно упакована без центральной поры и содержит как гидрофобные остатки, так и заряженные остатки, нейтрализованные солевыми мостиками.
И пектатлиаза, и белок шипа хвоста фага P22 содержат правозакрученные спирали; левозакрученные версии наблюдались в таких ферментах, как UDP-N-ацетилглюкозаминацилтрансфераза и карбоангидра архей. Другие белки, которые содержат бета-спирали включают белок-антифриз из жука Tenebrio molitor (правозакрученная) и из почковидного червя ели, Choristoneura fumiferana (левозакрученная), где регулярно расположенные треонины на β-спиралях связываются с поверхностью кристаллов льда и ингибируют их рост.
Бета-спирали могут эффективно связываться друг с другом, либо лицом к лицу (сопрягая грани своих треугольных призм), либо встык (образуя водородные связи). Следовательно, β-спирали можно использовать в качестве «меток» для побуждения других белков к ассоциации, подобно сегментам спиральной катушки.
Было показано, что члены семейства пентапептидных повторов обладают четырёхугольной бета-спиральной структурой.
См. также Вторичная структура Мотив (молекулярная биология) β-лист β-цилиндр β-сэндвич
Примечания
Литература Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84-6. Dicker IB and Seetharam S. (1992) «What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?» Mol. Microbiol., 6, 817—823. Raetz CRH and Roderick SL. (1995) «A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase», Science, 270, 997—1000. (Left-handed) Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) «Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer», Science, 265, 383—386. (Right-handed) Vaara M. (1992) «Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme», FEMS Microbiol. Lett, 97, 249—254. Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) «New domain motif: the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor», Science, 260, 1503—1507. (Right-handed)
Ссылки Семейство правозакрученных β-спиралей SCOP Семейство левозакрученных β-спиралей SCOP Семейство белков β-спирали CATH
Категория:Структура белка Категория:Белковые структурные мотивы