Аминокисло́ты, также аминокарбо́новые кисло́ты, АМК — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определённых аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде).
История Большинство из около 500 известных аминокислот было открыто после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные — только как промежуточные элементы обмена веществ.
Открытие аминокислот в составе белков
Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты. Аминокислота Аббревиатура Год Источник Впервые выделенОвчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25. Глицин Gly, G 1820 Желатин А. Браконно Лейцин Leu, L 1820 Мышечные волокна А. Браконно Тирозин Tyr, Y 1848 Казеин Ю. фон Либих Серин Ser, S 1865 Шёлк Э. Крамер Глутаминовая кислота Glu, E 1866 Растительные белки Глутамин Gln, Q1877Пшеничная мукаЭ. ШулцеErnst Schulze (chemist) Аспарагиновая кислота Asp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Аспарагин Asn, N 1806 Сок спаржи Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике Фенилаланин Phe, F 1881 Ростки люпина Э. Шульце, Й. Барбьери Аланин Ala, A 1888 Фиброин шёлка А. Штреккер, Т. Вейль Лизин Lys, K 1889 Казеин Э. Дрексель Аргинин Arg, R 1895 Вещество рога С. Гедин Гистидин His, H 1896 Стурин, гистоны А. Коссель, С. Гедин Цистеин Cys, C 1899 Вещество рога К. Мёрнер Валин Val, V 1901 Казеин Э. Фишер Пролин Pro, P 1901 Казеин Э. Фишер Гидроксипролин Hyp, hP 1902 Желатин Э. Фишер Триптофан Trp, W 1902 Казеин Ф. Хопкинс, Д. Кол Изолейцин Ile, I 1904 Фибрин Ф. Эрлих Метионин Met, M 1922 Казеин Д. Мёллер Треонин Thr, T 1925 Белки овса У. Роуз и другие Гидроксилизин Hyl, hK 1925 Белки рыб С. Шрайвер и другие
Физические свойства По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.
Общие химические свойства Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы , так и основные свойства, обусловленные аминогруппой . Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами: + (Хлороводородная соль глицина) + + (натриевая соль глицина) Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.
При определённых условиях могут быть заряжены все три ионогенные группы (например у гистидина), тогда они образуют двойные соли. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Этерификация: + + (метиловый эфир глицина) Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.
Реакция образования пептидов: + + Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.
Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.
Получение Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций: + + (катализатор) + ; + 2 +
Оптическая изомерия Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.
D-аминокислоты в живых организмах Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты.
С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем — и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.
В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.
Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.
Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.
Протеиногенные аминокислоты
В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.
При этом гипотетически могут существовать организмы менее чем с 20 аминокислотами. В исследовании 2026 года удалось создать кишечную палочку, где для работы ключевой части клетки использовалось всего 19 аминокислот (в основных не было изолейцина).
Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:
Классификация Аминокислота 3-буквы 1-букваГенетический код Мнемоническое правилоР. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил ПолярностьКласс по радикалуMrVw (Å3)pIГидрофобностьЧастота в белках (%) Глицин Gly GGGU, GGC, GGA, GGGGlycineНеполярныеАлифатические75,067486,06−0,47,03 Аланин Ala AGCU, GCC, GCA, GCGAlanineНеполярныеАлифатические89,094676,011,88,76 Валин Val VGUU, GUC, GUA, GUGValineНеполярныеАлифатические117,1481056,004,26,73 Изолейцин Ile IAUU, AUC, AUAIsoleucineНеполярныеАлифатические131,1751246,054,55,49 Лейцин Leu LUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUGLeucineНеполярныеАлифатические131,1751246,013,89,68 Пролин Pro PCCU, CCC, CCA, CCGProlineНеполярныеГетероциклические115.132906,30−1,65,02 Серин Ser SUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGCSerineПолярныеОксимоноаминокарбоновые105,093735,68−0,87,14 Треонин Thr TACU, ACC, ACA, ACGThreonineПолярныеОксимоноаминокарбоновые119,119935,60−0,75,53 Цистеин Cys CUGU, UGCCysteineПолярныеСеросодержащие121,154865,052,51,38 Метионин Met MAUGMethionineНеполярныеСеросодержащие149,2081245,741,92,32 Аспарагиновая кислота Asp DGAU, GAC asparDic acidПолярныезаряженные отрицательно133,104912,85−3,55,49 Аспарагин Asn NAAU, AAC asparagiNeПолярныеАмиды132,119965,41−3,53,93 Глутаминовая кислота Glu EGAA, GAG gluEtamic acidПолярныезаряженные отрицательно147,1311093,15−3,56,32 Глутамин Gln QCAA, CAGQ-tamineПолярныеАмиды146,1461145,65−3,53,9 Лизин Lys KAAA, AAG before LПолярныезаряженные положительно146,1891359,60−3,95,19 Аргинин Arg RCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG aRginineПолярныезаряженные положительно174.20314810,76−4,55,78 Гистидин His HCAU, CACHistidineПолярные заряженные
положительноГетероциклические155,1561187,60−3,22,26 Фенилаланин Phe FUUU, UUCFenylalanineНеполярныеАроматические165,1921355,492,83,87 Тирозин Tyr YUAU, UAC tYrosineПолярныеАроматические181,1911415,64−1,32,91 Триптофан Trp WUGG tWo ringsНеполярныеАроматические, Гетероциклические204,2281635,89−0,96,73
По радикалу Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин
По функциональным группам Алифатические Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд Серосодержащие: цистеин, метионин Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин Иминокислоты: пролин
По классам аминоацил-тРНК-синтетаз Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин
Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.
По путям биосинтеза Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом: Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин. Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин. Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин. Семейство серина: серин, цистеин, глицин.