náhľad|Aspartáttransamináza z E. coli s kofaktorom pyridoxal-5'-fosfátom.
Transamináza alebo aminotransferáza je enzým, ktorý katalyzuje transaminačnú reakciu medzi aminokyselinou a α-ketokyselinou. Tieto enzýmy sú dôležité v syntéze aminokyselín, ktoré tvoria bielkoviny. Patria medzi transferázy.
Funkcia a mechanizmus Aminokyseliny obsahujú aminoskupinu (NH2-) a ketokyseliny obsahujú ketoskupinu (=O). Pri transaminácii sa NH2 skupina z jednej molekuly vymení s =O skupinou inej molekuly. Z aminokyseliny sa stáva ketokyselina a z ketokyseliny sa stáva aminokyselina.
Transaminázz sú zvyčajne proteínové enzýmy. Niektoré transaminačné aktivity ribozómu sú však katalyzované ribozýmami (RNA enzýmami). Príkladmi sú VS ribozým a vlásenkový ribozým.
Transaminázy využávajú pyridoxalfosfát ako koenzým, ktorý sa mení na pyridoxamín v prvej polreakcii, pri ktorej sa aminokyselina mení na ketokyselinu. Pyridoxamín, ktorý je viazaný na enzým, potom reaguje s pyruvátom, oxalacetátom alebo α-ketoglutarátom, čím vzniká alanín, aspartát alebo glutamát. Mnoho transaminačných reakcií prebieha v tkanivách a sú katalyzované transaminázami špecifickými pre konkrétny pár aminokyselina/ketokyselina. Tieto reakcie sú reverzibilné a ich smer je daný podľa toho, ktorý substrát je v nadbytku. Táto reverzibilita sa dá využiť v aplikáciách syntetickej chémie na zisk cenných chirálnych amínov. Špecifické enzýmy sú pomenované podľa páru reaktantov, napríklad enzým katalyzujúci reakciu medzi glutamátom a pyruvátom, z ktorých vznikajú α-ketoglutarát a alanín, sa nazýva alaníntransamináza a pôvodne sa nazýval glutamát-pyruváttransamináza (skrátene GPT).
Transaminačná aktivita tkanív sa dá zistiť inkubáciou homogenátu s rôznymi pármi aminokyselina-ketokyselina. Transaminácia sa potvrdí, ak vznikne nový aminokyselina a ketokyselina, čo sa overuje papierovou chromatografiou. Reverzibilita sa preukáže použitím komplementárneho páru aminokyseliny a ketokyseliny ako počiatočných reaktantov. Po vyňatí chromatogramu zo solventu sa používa ninhydrín, čím sa zvýraznia škvrny.
Metablizmus aminokyselín u zvierat Pri nízkej hladine cukru musia živočíchy metabolizovať bielkoviny na aminokyseliny na úkor svalového tkaniva. Transaminázy v pečeni preferujú oxalacetát a α-ketoglutarát, čo je dôležité, pretože to umožňuje presun dusíka z metabolizmu aminokyselín na aspartát a glutamát, odkiaľ sa dusík premieňa na močovinu a vylučuje sa. Podobným spôsobom sa v svaloch transaminuje pyruvát na alanín, ktorý sa prenáša krvných riečišťom do pečene (celková reakcia sa občas nazýva glukóza-alanínový cyklus). V pečeni ostatné transaminázy regenerujú pyruvát, ktorý pôsobí ako cenný prekurzor pre glukoneogenézu. Tento alanínový cyklus je analogický Coriho cyklu, ktorý umožňuje anaerobický metabolizmus v svaloch.
Diganostický význam Transaminázy sú dôležité v produkcii rôznych aminokyselín a meranie koncentrácie rôznych transamináz v krvi je dôležité pre diagnostiku a sledovanie mnohých chorôb. Napríklad prítomnosť zvýšenej hladiny transamináz môže byť indikátorom pre poškodenie pečene alebo srdca. Dva dôležité transaminačné enzýmy sú aspartáttransamináza (AST) a alaníntransamináza (ALT). Tieto transaminázy boli objavené v roku 1954 a ich klinický význam bol popísaný v roku 1955.
Referencie
Literatúra
Zdroj
Kategória:Transferázy