Adenylátkináza (tiež myokináza, adenylkináza, ATP:AMP-fosfotransferáza, 5'-AMP-kináza, AMP-kináza, EC 2.7.4.3) je transferáza, ktorá je lokalizovaná v medzimembránovom priestore mitochondrií väčšiny buniek, kde umožňuje čerpať zvyškovú voľnú energiu uloženú v ADP na resyntézu ATP, ktorý je potrebný na svalovú prácu a tvorbu transmembránového potenciálu:
ADP + ADP ↔ ATP + AMP ΔG = 0 kJ/mol
Osud AMP
Podpora tvorby ATP Za vysokej spotreby ATP dochádza ku hromadeniu AMP, ktorý slúži ako alosterický signál na zvýšenie produkcie ATP inými spôsobmi (glykogenolýzou a glykolýzou). AMP aktivuje proteínkinázu závislú na AMP (AMPK, AMP-dependentná proteínkináza), ktorá aktivuje kľúčové enzýmy intermediárneho metabolizmu, čím sa aktivujú katabolické dráhy vedúce na vznik ATP a inhibujú sa anabolické a endergonické procesy, ktoré spotrebúvajú ATP.
V pečeni AMPK stimuluje β-oxidáciu a ketogenézu počas vysokej spotreby ATP. AMPK inhibuje syntézu mastných kyselín inaktiváciou acetylkoenzým-A-karboxylázy. Vo svaloch AMPK aktivuje utilizáciu glukózy z krvnej cirkulácie do svalových buniek aktiváiou glukózového transportéra GLUT-4. AMPK vo svaloch inhibuje glykogenézu (tvorbu glykogénu) počas vysokej spotreby ATP. vpravo|bezrámu
Odbúravanie AMP Hromadiace sa AMP potom vstupuje do cyklu purínových nukleotidov, kde sa degraduje deamináciou na inozínmonofosfát (IMP), čo je z hľadiska adenylátkinázovej reakcie len odčerpanie produktu podľa LeChatelierovho princípu, čo posunie rovnováhu adenylátkinázovej reakcie smerom ku vyššej tvorbe ATP.
Štruktúra adenylátcyklázy Štruktúru adenylátcyklázy študoval Georg Schulz z Inštitútu organickej chémie a biochémie vo Freiburgu v Nemecku pomocou RTG štruktúrnej analýzy. Georg Schulz kryštalizoval adreenylátcyklázu z baktérie Escherichia coli samotnú a v komplexe s naviazanou bisubstrátovou modelovou zlúčeninou Ap5A, čo je AMP kovalentne prepojené s ATP piatimi fosfátmi: adenozín-O-P-O-P-O-P-O-P-O-P-O-adenozín. Táto látka je inhibítor enzýmu adenylátcyklázy, ktorá sa viaže na adenylátcyklázu pevne. Schulz pozovnal tieto dve kryštálové štruktúry a zistil, že enzým bez naviazaného Ap5A má výrazne inú konformáciu ako enzým s naviazaným Ap5A. Adenylátkináza dokonca substrát tesne obkolesuje, čím zabraňuje prítoku vody, ktorá by spôsobila hydrolýzu namiesto žiadaného presunu makroergického fosfátu.
Referencie
Pozri aj substrátová fosforylácia fosforylácia AMPK cyklus purínových nukleotidov
Iné projekty
Externé odkazy Metabolické premeny glukózy
Kategória:Transferázy Kategória:Bunkové dýchanie