Chymotrypsinogén je neaktívny prekurzor (zymogén) chymotrypsínu, tráviaceho enzýmu, ktorý štiepi bielkoviny na kratšie peptidy. Chymotrypsín je tvorený jedným polypeptidovým reťazcom, ktorý sa skladá z 245 aminokyselín. Syntetizujú ho acinárne bunky pankreasu a uchováva sa v granuliach nahromadených na membránu na apexe týchto buniek. Uvoľnenie granúl z bunky stimulujú buď hormóny alebo nervové impulzy, pričom sa obsah granúl vypustí (secernuje) do vývodných ciest, ktoré vedú do dvanástnika.Berg.M.J., Tymoczko.L.J., Stryer.L., Gatto Jr. J.G. Biochemistry, 7th Ed.; Freeman: New York, 2012.
Aktivácia thumb|300px|Schéma aktivácie chymotrypsínu. Disulfidové mostíky nie sú znázornené.
Chymotripsinogén musí byť neaktívny, než sa dostane do tráviacej sústavy, aby sa predišlo poškodeniu pankresu a akýchkoľvek ďalších orgánov. Aktivuje ho iný enzým, ktorý sa nazýva trypsín. Aktívna forma chymotrypsinogénu sa nazýva π-chymotrypsín a z nej vzniká α-chymotrypsín. Trypsín štiepi peptidovú väzbu medzi aminokyselinami arginín-15 (R15) a izoleucín-16 (I16) v chymotrypsinogéne. Tým vznikajú dva peptidové reťazce v štruktúre π-chymotrypsínu, ktoré sú držané pokopy disulfidovými mostíkmi. Jeden π-chymotrypsín potom pôsobí na iný π-chymotrypsín, ktorý štiepi väzbu medzi leucínom a serínom. Aktivovaný π-chymotrypsín reaguje s iným π-chymotrypsínom a štiepi z neho dva dipeptidy: serín-14–arginín-15 (S14-R15) a treonín-147–asparagín-148 (T147-N148). Touto reakciou vzniká α-chymotrypsín. Množstvo vznikajúceho α-chymotrypsínu môže byť ovplyvnené prítomnosťou inhibítorov alebo i pH, teplotou a chloridom vápenatým.
Proces aktivácie možno študovať pomocou fluorescenčnej sondy 2-p-toluidinylnaftalén-6-sulfonátu (TNS). TNS tvorí kovalentnú väzbu s chymotrypsinogénom a keď sa štiepia väzby a vzniká chymotrypsín v prítomnosti trypsínu, zvýši sa miera fluorescencie.
Referencie
Zdroj
Kategória:Tráviace enzýmy Kategória:Zymogény