Glycín (skratka Gly alebo G) je aminokyselina s nepolárnym postranným reťazcom. Na rozdiel od ostatných nepolárnych aminokyselín (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp) jej celkový charakter však nie je príliš nepolárny. Ide o najjednoduchšiu z 22 proteínogénnych (kódovaných) aminokyselín.
Glycín má rovnaký sumárny vzorec ako nitroetán. Väčšina proteínov obsahuje iba malé množstvo glycínu. Dôležitou výnimkou je kolagén, ktorý sa z jednej tretiny skladá z glycínu. Dôvod spočíva v tom, že ďalšiu približne tretinu kolagénneho vlákna zaujímajú prolín a hydroxyprolín. Obe tieto aminokyseliny majú obmedzené možnosti rotácie a glycín tak vyrovnáva deformačné vplyvy týchto aminokyselín na štruktúru kolagénového vlákna. Vo veľkom množstve sa glycín nachádza aj v elastíne.
Kódujú ho kodóny GGU, GGC, GGA a GGG (súhrnne GGN).
Chemické vlastnosti Glycín ako jediná biogénna aminokyselina nie je opticky aktívny: kvôli prítomnosti dvoch vodíkov na α-uhlíku má rovinu symetrie (nemôže sa teda rozlíšiť D- a L-glycín). Z dôvodu krátkeho bočného reťazca sa môže glycín viazať na miesta, na ktoré sa iné aminokyseliny zo sterických dôvodov viazať nemôžu. Z tohto dôvodu je Ramachandranov diagram glycínu odlišný od väčšiny aminokyselín. Napríklad iba glycín môže byť vnútornou aminokyselinou kolagénnej závitnice.
Glycín je evolučne veľmi stabilný na dôležitých miestach niektorých proteínov (napríklad v cytochróme c, myoglobíne a hemoglobíne), pretože mutácie meniace túto aminokyselinu za inú s väčším bočným reťazcom výrazne menia štruktúru proteínu. Ďalším príkladom je aktívne centrum proteázy chymotrypsínu, ktorá štiepi enzýmy za objemnejšími aminokyselinami typu fenylalanín, tryptofán, tyrozín, a preto aj tu má zámena glycínu vážne dôsledky. Enzým neschopný katalýzy je vyradený z činnosti v proteazóme. Takisto je známe, že glycín narúša sekundárne štruktúry bielkovín kvôli svojej flexibilite.
Fyziologické účinky Glycín je inhibičný neuroprenášač v CNS, obzvlášť v mieche, mozgovom kmeni a v sietnici. Aktiváciou glycínových iónotropných receptorov na postsynaptickej membráne sa otvárajú iónové kanály a chloridové ióny vstupujú do neurónu, čo pôsobí hyperpolarizáciu a tzv. inhibičný postsynaptický potenciál (IPSP). Strychnín je antagonista inotropných glycínových receptorov. Glycín je spoločne s glutamátom ligandom NMDA receptorov. Na rozdiel od inhibičných účinkov v mieche, na NMDA glutamínergných receptoroch má glycín účinky excitačné. LD50 glycínu je 7930 mg/kg pre potkana (orálne) a smrť je spôsobená hyperexcitabilitou nervovej sústavy.
Metabolizmus
Biosyntéza Glycín nie je esenciálna aminokyselina, čo znamená, že telo je schopné syntetizovať jej potrebné množstvo samo bez nutnosti jej prísunu v potrave. Biosyntéza prebieha z aminokyseliny serín, ktorá je vyrábaná z 3-fosfoglycerátu. U väčšiny organizmov túto reakciu katalyzuje enzým serínhydroxymetyltransferáza s pomocou kofaktoru pyridoxalfosfátu (pyridoxal je druh vitamínu B6): serín + tetrahydrofolát → glycín + 5,10-metyléntetrahydrofolát + H2O
Tento enzým prenáša metylénovú skupinu zo serínu na tetrahydrofolát, v procese vzniká 5,10-metyléntetrahydrofolát a štiepi sa voda.
V pečeni stavovcov je syntéza glycínu katalyzovaná enzýmom glycínsyntázou (alebo GDC – komplex glycíndekarboxylázy). Táto reakcia je reverzibilná: CO2 + NH4+ + 5,10-metyléntetrahydrofolát + NADH + H+ → glycín + tetrahydrofolát + NAD+
Degradácia Glycín je degradovaný tromi rôznymi cestami. V živočíchoch prevažuje cesta cez enzým glycíndekarboxylázu (rovnaký enzým ako ten, ktorý sa zúčastňuje biosyntézy). Táto cesta je spätná reakcia biosyntézy: glycín + tetrahydrofolát + NAD+ → CO2 + NH4+ + 5,10-metyléntetrahydrofolát + NADH + H+ Druhá cesta je dvojkroková. Prvý krok je spätná reakcia biosyntézy zo serínu enzýmom serínhydroxymetyltransferáza. Serín je potom premenený na pyruvát enzýmom seríndehydratázou.
V tretej ceste je glycín premenený na glyoxylát pomocou oxidázy D-aminokyselín. Glyoxylát je potom oxidovaný pečeňovou laktátdehydrogenázou na oxalát v reakcii, ktorá využíva NAD+.
Prítomnosť v medzihviezdnom priestore V roku 1994 skupina astronómov z Illinoiskej univerzity v Urbana-Champaign, vedenej Lewisom Snyderom, ohlásila objav molekúl glycínu vo vesmírnom priestore. Nasledujúcimi analýzami sa ukázalo, že tento objav nemôže byť potvrdený. O deväť rokov neskôr, v 2003, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University a Steve Charnley detegovali medzihviezdny glycín v troch zdrojoch medzihviezdnej hmoty. Ohlásili identifikáciu 27 spektrálnych čiar glycínu pomocou rádioteleskopu. Podľa počítačových simulácií a laboratórnych experimentov vznikol glycín pravdepodobne tak, že ľadové častice obsahujúce jednoduché organické molekuly boli vystavené ultrafialovému žiareniu. V októbri 2004 Snyder a spolupracovníci znovu preskúmali Kuanov objav glycínu. Snyder dokázal, že glycín nebol ani v jednom z troch zdrojov správne detegovaný.
Referencie
Literatúra Safety (MSDS) data for glycine , 2005, The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University Dawson, RMC, Elliott, DC, Elliott, WH, and Jones, KM, Data for Biochemical Research (3rd edition), pp. 131 (1986)
Iné projekty
Externé odkazy PDRHealth - Glycine Computational Chemistry Wiki Glycine cleavage system Ageing cells offer new target for Alzheimer's therapy
Zdroj
Kategória:Proteínogénne aminokyseliny 640 03