Цитохроми — маленькі залізовмісні мембранні гемопротеїни (тобто білки, що містять ковалентно зв'язаний гем) мітохондрій, що залучені в процес електронного транспорту через мембрани.
Це невеликі глобулярні білки, у першому наближенні їхня структура може бути представлена у вигляді кулі або витягнутого еліпсоїда. Гем у складі цих білків розташований у внутрішній кишені, утвореній амінокислотними залишками. Цитохроми присутні у всіх клітинах організмах, вони містяться на мембранах мітохондрій, хлоропластів, тилакоїдних мембранах і цитоплазматичних мембранах бактерій та деяких інших мікроорганізмів. Відомо близько 30 видів цитохромів, що розрізняються структурами бічних ланцюгів поліпептидів. Залежно від типу гему їх групують у 8 класів. Залежно від спектрів поглинання, цитохроми поділяють на групи а, b, c.
Функції За рахунок оберненої зміни валентності гемінового заліза цитохроми виконують функцію транспорту електронів у ланцюгах біологічного окислення в аеробних клітинах:
Цитохром (Fe3+) + e– —> Цитохром (Fe2+).
Різноманітність
Залежно від особливостей спектрів поглинання, розрізняють три класи цитохромів (a, b, c). У мітохондріях еукаріотів наявні п’ять різновидів цитохромів — b, c, c1 , a, a3 ; а в ендоплазматичному ретикулумі гепатоцитів містяться цитохроми Р-450 та b5 , що беруть участь у реакціях окислювального гідроксилювання.
Див.також
Фібрилярні білки Амінокислоти Глобула Гемоглобін
Примітки
Джерела
Губський Ю.І. Г93 Біологічна хімія: Підручник.– Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. –508 с. ISBN 966-7364-41-0
Посилання ЦИТОХРОМИ