Пепси́н (від — «травлення», ) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється зимогенними клітинами шлунку з метою перетворення білків їжі на пептиди.
Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин. Шванн придумав свою назву від грецького слова πέψις pepsis, що означає «травлення» (від πέπτειν peptein «перетравлювати»), .. Кислотною речовиною, яка здатна перетворювати продукти на основі азоту у водорозчинний матеріал, було визначено пепсин. У 1928 році він став одним із перших ферментів, які були кристалізовані, коли Джон Говард Нортроп кристалізував його за допомогою діалізу, фільтрації та охолодження.
Загальні відомості Пепсин (Pepsinum) — фермент шлункового соку. Молекулярна маса 35 000. Молекула пепсину складається з 340 амінокислотних залишків. Пепсин гідролізує білки до пептидів. Оптимальну дію має при pH близько 2,0. Попередник пепсину — пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, яка міститься в шлунковому соку.
Неактивний попередник Пепсину — пепсиноген, що виробляється клітинами слизової оболонки фундальної частини шлунка, перетворюється на пепсин у присутності соляної кислоти, що міститься в шлунковому соку. Процес активації протікає автокаталітично з максимальною швидкістю при pH = 2. Від N-кінцевої ділянки молекули пепсиногена відщеплюється кілька пептидів із загальною масою 8000.
Пепсин — глобулярний білок із молекулярною масою близько 34 500. Молекула пепсину — поліпептидний ланцюг, що складається з 340 амінокислот, містить три дисульфідні зв'язки (-S-S-) і фосфорну кислоту. Пепсин — ендопептідаза, тобто фермент, який розщеплює центральні пептидні зв'язки в молекулах білків і пептидів (крім кератинів та інших склеропротеінів) з утворенням простіших пептидів і вільних амінокислот. З найбільшою швидкістю пепсин гідролізує пептидні зв'язки, утворені ароматичними амінокислотами — тирозином і фенілаланіном, проте, на відміну від інших протеолітичних ферментів — трипсина і хімотрипсина, — суворою специфічністю не володіє.
Пепсин використовують в лабораторіях для вивчення первинної структури білків, в сироварінні і при лікуванні деяких захворювань шлунково-кишкового тракту.
Природним інгібітором пепсину є пепстатин.
Роль пепсину в травленні Пепсини відіграють значну роль в травленні у ссавців, у тому числі у людини, будучи ферментом, виконуючим один із важливих етапів у ланцюжку перетворень білків їжі на амінокислоти. Залозами шлунку пепсин виробляється в неактивному вигляді, переходить в активну форму при впливі на нього соляної кислоти. Пепсин діє тільки в кислому середовищі шлунка і при попаданні в лужне середовище дванадцятипалої кишки стає неактивним.
Пепсин виробляється головними клітинами залоз дна і тіла шлунка. У чоловіків дебіт пепсину становить від 20 до 35 мг на годину (базальна секреція) до 60—80 мг на годину (секреція, стимульована пентагастрином, максимальна). У жінок — на 25—30 % менше. Головними клітинами пепсин секретується, резервується і виводиться в неактивній формі у вигляді профермента пепсиногена. Перетворення пепсиногена в пепсин відбувається в результаті відщеплення з N-кінцевої ділянки пепсиногена кількох пептидів, один із яких відіграє роль інгібітора. Процес активації йде в кілька стадій і каталізується соляною кислотою шлункового соку і самим пепсином (автокаталіз). Пепсин забезпечує дезагрегацію білків, що передує їх гідролізові й полегшує його. Як каталізатор він володіє протеазною й пептидазнаю дією.
Протеолітична активність пепсину спостерігається при pH < 6, досягаючи максимуму при pH = 1,5—2,0. При цьому один грам пепсину за дві години може розщеплювати ~50 кг яєчного альбуміну, звурджувати ~100 000 л молока, розчиняти ~2000 л желатину.
Гени пепсиногенів у людини У людини наявно 3 гени пепсиногенів A (PGA3, PGA4, PGA5) та ген гастриксину (пепсиногену C).
Примітки
Джерела ПЕПСИН //Фармацевтична енциклопедія Коротько Г. Ф. Шлункове травлення. Краснодар, 2007. — 256 с ISBN 5-93730-003-3. Коротько Г. Ф. Шлункове травлення в технологічному ракурсі. — Кубанський науковий медичний вісник. 2006, № 7—8 (88—89). — С. 17—22.