thumb|right|250px|Boczny widok kanału akwaporyny 1 Akwaporyny (AQP z ang. aquaporin) – integralne białka błonowe, które tworzą kanały, uczestniczące w procesie transportu wody (a także niektórych innych cząsteczek o podobnych rozmiarach np. glicerolu) przez półprzepuszczalne błony komórek organizmów żywych.
Historia Wieloletnie badania mające na celu zidentyfikowanie kanałów transportujących wodę zostało uwieńczone sukcesem dopiero w 1992 roku, kiedy amerykański badacz Peter Agre po raz pierwszy opisał białko błon erytrocytów jako kanał transportujący cząsteczki wody. Początkowo białko to nazywano CHannel-forming Integral Membrane Protein 28 (w skrócie CHIP 28), a potem akwaporyną 1 (AQP1). Za odkrycie akwaporyn Peterowi Agre przyznano Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za rok 2003 (wraz z Roderickiem MacKinnonem, który prowadził badania nad budową i działaniem kanałów potasowychInformacje o Nagrodzie Nobla z dziedziny chemii (2003) z internetowego serwisu noblowskiego.).
Budowa thumb|350px|Schemat 2D budowy i rozmieszczenia AQP1 w błonie komórkowej. Widoczne jest 6 transbłonowych segmentów α-helisy oraz 5 międzyhelikalnych domen pętlowych (A-E) Białka akwaporynowe składają się z 6 transbłonowych segmentów alfa-helikalnych. Por ma średnicę 0,3 nm co oznacza, że w świetle kanału mieści się dokładnie jedna cząsteczka wody.
Akwaporyny ssaków są tetramerami, zbudowanymi z czterech monomerycznych jednostek o masie cząsteczkowej 28 kDa, z których każda jest kanałem dla cząsteczek wody.
Funkcja W wielu komórkach ludzkiego organizmu stwierdza się obecność akwaporynowych kanałów transportu wody. Są one także w pewnych komórkach bakteryjnych i komórkach roślinnych, gdzie zlokalizowane są zarówno w błonie plazmatycznej, jak i tonoplastach.
Porównanie akwaporyn Do chwili obecnej (2008) opisano 13 akwaporyn, które podzielono na dwie grupy w zależności od przepuszczalności tylko dla wody (np. AQP1) lub dla wody i innych cząsteczek, takich jak glicerol (np. AQP3). Ta druga grupa jest niekiedy nazywana akwagliceroporynami. TypMiejsce występowaniaJeśli nie podano inaczej, źródłem jest: FunkcjaAkwaporyna 1 nerka (szczytowo) proksymalny kanalik kręty proksymalny kanalik prosty cienkie ramię zstępujące pętli Henlego Reabsorpcja wodyAkwaporyna 2 nerka (szczytowo) początkowa część kanalika zbiorczego korowy kanalik zbiorczy zewnętrzny rdzeniowy kanalik zbiorczy wewnętrzny rdzeniowy kanalik zbiorczy Reabsorpcja wody w odpowiedzi na ADHAkwaporyna 3 nerka (podstawno-bocznie) kanalik zbiorczy Reabsorpcja wodyAkwaporyna 4 nerka (podstawno-bocznie) kanalik zbiorczy Reabsorpcja wody
Genetycznie uwarunkowane defekty metaboliczne akwaporyn Przy genetycznie uwarunkowanym defekcie AQP2 (akwaporyny-2), zlokalizowanej w komórkach nerkowych cewek zbiorczych, dochodzi do nerkowej moczówki prostej, kiedy nerki nie zagęszczają moczu w odpowiedzi na wydzielanie hormonu antydiuretycznego.
Przypisy
Linki zewnętrzne
Kategoria:Białka transbłonowe