thumb|right|250px|Boczny widok kanału akwaporyny 1 Akwaporyny (AQP z ang. aquaporin) – integralne białka błonowe, które tworzą kanały, uczestniczące w procesie transportu wody (a także niektórych innych cząsteczek o podobnych rozmiarach np. glicerolu) przez półprzepuszczalne błony komórek organizmów żywych.
Historia Wieloletnie badania mające na celu zidentyfikowanie kanałów transportujących wodę zostało uwieńczone sukcesem dopiero w 1992 roku, kiedy amerykański badacz Peter Agre po raz pierwszy opisał białko błon erytrocytów jako kanał transportujący cząsteczki wody. Początkowo białko to nazywano CHannel-forming Integral Membrane Protein 28 (w skrócie CHIP 28), a potem akwaporyną 1 (AQP1). Za odkrycie akwaporyn Peterowi Agre przyznano Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii za rok 2003 (wraz z Roderickiem MacKinnonem, który prowadził badania nad budową i działaniem kanałów potasowychInformacje o Nagrodzie Nobla z dziedziny chemii (2003) z internetowego serwisu noblowskiego.).
Budowa thumb|350px|Schemat 2D budowy i rozmieszczenia AQP1 w błonie komórkowej. Widoczne jest 6 transbłonowych segmentów α-helisy oraz 5 międzyhelikalnych domen pętlowych (A-E) Białka akwaporynowe składają się z 6 transbłonowych segmentów alfa-helikalnych.