Ta hydroliza jest sygnałem do dysocjacji eIF3, eIF1 oraz eIF1A, co skutkuje przyłączeniem dużej podjednostki rybosomu i rozpoczęciem elongacji.

eIF2 ma trzy podjednostki: eIF2- α, β i γ. Podjednostka α ulega fosforylacji regulacyjnej i ma szczególne znaczenie dla komórek, które mogą wymagać globalnego wyłączenia syntezy białek w odpowiedzi na sygnały chemiczne. Po fosforylacji, izoluje eIF2B (nie mylić z eIF2β), GEF. Bez tego GEF GDP nie może zostać zamienione na GTP i translacja zostaje zatrzymana. Jednym z przykładów tego jest indukowana przez eIF2α represja translacji, która występuje w retikulocytach pozbawionych niezbędnej ilości żelaza. W przypadku infekcji wirusowej kinaza białkowa R (PKR) fosforyluje eIF2α, gdy dsRNA jest wykrywany w komórce, co prowadzi do jej śmierci.

Zarówno białko eIF2A, jak i eIF2D jest nazywane „eIF2”, ale w gruncie rzeczy żadne z nich nie jest częścią heterotrimeru eIF2. Oba białka wydają się odgrywać unikalne role podczas translacji.