związanie biotyny przez awidynę uniemożliwia ten proces; blokowanie otrzymywania malonylo-CoA w biosyntezie kwasów tłuszczowych – hamowanie działania karboksylazy acetylo-CoA; blokowanie rozkładu leucyny – inhibicja karboksylacji β-metylokrotonylo-CoA do β-metyloglutakonylo-CoA.
Budowa chemiczna To tetrameryczne białko składa się z czterech identycznych podjednostek (homotetramer), z których każda może wiązać jedną cząsteczkę biotyny (witamina H), charakteryzując się przy tym dużym stopniem powinowactwa i specyficzności. Stała dysocjacji kompleksu awidyny z biotyną wynosi Kd=10−15 M, jest to jedno z najmocniejszych znanych oddziaływań niekowalencyjnych.
W swojej tetramerycznej formie awidyna charakteryzuje się masą cząsteczkową w przedziale 66–69 kDa. 10% tej masy obejmuje część węglowodanową złożoną z 4–5 cząsteczek mannozy i trzech fragmentów N-acetyloglukozaminowych. Każdy łańcuch polipeptydowy składa się ze 128 reszt aminokwasów, w obrębie których występuje jeden mostek disulfidowy. W strukturze drugorzędowej wyróżnić można 1 α-helisę i 8 β-struktur. Łańcuchy polipeptydowe nie są związane z sobą wiązaniami kowalencyjnymi.