Ze względu na dużą ilość zasadowych reszt aminokwasowych białko to wykazuje charakter zasadowy, a jego punkt izoelektryczny znajduje się przy pH 10.

Awidyna jest bardzo dobrze rozpuszczalna w wodzie i roztworach soli. Jest wysoce niestabilna w warunkach utleniających, szczególnie w obecności promieniowania elektromagnetycznego.

Awidyna została wyizolowana w trzech formach. Jedna z nich, nieglikozylowana forma awidyny, pochodzi z ogólnodostępnego produktu, jednakże nie ma dowodów czy forma ta występuje naturalnie czy też jest efektem procesów produkcyjnych.

Odkrycie awidyny Awidyna została wykryta przez Esmonda Emersona Snella (1914–2003). Zauważył on, że kurczęta na diecie złożonej z surowego białka jaja wykazują znaczny deficyt biotyny, pomimo dostarczania tej witaminy z pokarmem. Pozwoliło to na wyciągnięcie wniosku, że w białku jaja znajduje się składnik wiążący biotynę, który Snell potwierdził badając in vitro komórki drożdży. Później Snell wyizolował składnik białka jaja odpowiedzialny za wiązanie biotyny i we współpracy z Paulem Gyorgym udowodnił, że wyizolowana przez niego proteina jest odpowiedzialna za wywoływanie niedoborów biotyny oraz „egg white injury”. Białko to zostało wstępnie nazwane awidalbuminą (dosłownie: głodna albumina) przez zespół naukowców z Uniwersytetu Texas.