wydaje się, że fosforylacja ta zwiększa aktywność enzymu.
mTORC1 fosforyluje przynajmniej cztery reszty aminokwasowe białka 4E-BP1 w hierarchicznym porządku. Niefosforylowane białko 4E-BP1 wiąże się silnie z czynnikiem inicjacji transkrypcji eIF4E, zapobiegając jego związaniu do kapu przy 5'-końcu mRNA i rekrutacji do rybosomalnego kompleksu inicjacyjnego. Wskutek fosforylacji przez mTORC1 4E-BP1 uwalnia białko eIF4E, które może wtedy pełnić swoje funkcje w komórce, co prowadzi do inicjacji translacji. Wydaje się, że aktywność mTORC1 jest regulowana przez dynamiczne interakcje między kinazą mTOR i białkiem raptor, w których pośredniczy białko GβL. Raptor i kinaza mTOR są związane silnym oddziaływaniem blisko N-końca i słabszym bliżej C-końca, w pobliżu domeny o aktywności enzymatycznej białka mTOR. Kiedy przekazany jest sygnał stymulujący kinazę mTOR, taki jak wysoki poziom ATP w komórce, wiązanie bliżej C-końca ulega osłabieniu i, prawdopodobnie, całkiem zanika, co uwalnia domenę o aktywności kinazy i pozwala białku mTOR na jego enzymatyczne działania. W przypadku negatywnego sygnału, takiego jak niski poziom składników odżywczych w komórce, wiązanie mTOR-raptor bliżej C-końca staje się silniejsze, wyłączając aktywność kinazową białka mTOR.