mTORC2 Kompleks mTORC2 składa się z kinazy mTOR, białka rictor (ang. rapamycin-insenstivie companion of mTOR), białka GβL, i białka związanego z aktywowaną stresem kinazą białkową ssaków 1 (mammalian stress-activated protein kinase interacting protein 1, mSIN1). Wykazano, że mTORC2 funkcjonuje jako istotny czynnik regulujący funkcje cytoszkieletu komórki, przez interakcje z białkami F-aktyną, paksyliną, RhoA, Rac1, Cdc42 i kinazą białkową Cα (PKCα). Wykazano także, że mTORC2 działa jak 'kinaza białkowa D' (PDK2), fosforylując resztę serynową S473 kinazy białkowej serynowo-treoninowej Akt/PKB. Reakcja ta stymuluje fosforylację Akt przez PDK1 na reszcie treoninowej T308 i prowadzi do pełnego uaktywnienia kinazy Akt.
mTORC2 jest najprawdopodobniej regulowany przez insulinę, czynniki wzrostu, czynniki osocza, i poziom związków odżywczych. Początkowo uważano, że aktywność kompleksu mTORC2 jest niewrażliwa na rapamycynę, ponieważ ekspozycja na duże stężenia rapamycyny nie wpływała na proces fosforylacji kinazy Akt. Jednakże dalsze badania wykazały, że przy przewlekłym działaniu rapamycyny co prawda nie wpływa ona na funkcjonowanie kompleksu mTORC2, ale wiąże się do wolnych cząsteczek kinazy mTOR, co uniemożliwia tworzenie się nowych kompleksów mTORC2.