Historia W 1811 r. , a w 1830 r. odkryli, że zdolność do rozkładu skrobi mają ekstrakty pszenicy i słodu jęczmiennego, a czynnik odpowiedzialny za ten rozkład nazwano diastazą. W 1925 r. Kuhn zastąpił to określenie α-amylazą (od greckiej nazwy skrobii amylon).
Biologia człowieka thumb|α-Amylaza z zaznaczonymi resztami aminokwasowymi, które wchodzą w skład miejsca aktywnego. Kolor różowy: kwas glutaminowy (233 miejsce w łańcuchu białkowym); kolor żółty: kwas asparaginowy (197 miejsce); kolor niebieski: kwas asparaginowy (300 miejsce). U człowieka opisano pięć izoenzymów α-amylazy (trzy izoformy amylazy ślinowej oraz dwie amylazy trzustkowej). Struktury ludzkich izoenzymów α-amylazy zostały określone metodą krystalografii rentgenowskiej.
Amylaza ślinowa α-Amylaza ślinowa (ptalina) występuje w formie pojedynczego łańcucha zbudowanego z 18 reszt aminokwasowych. Ptialina jest syntetyzowana na polirybosomach kоmórek gruczołów ślinowych, a następnie przechowywana w postaci ziaren w cytoplazmie komórki jako proenzym.
Optymalne pH dla działania ptialiny wynosi 6,7 (zakres działania waha się od 5,6 do 6,9), a temperatura 37 °C. Ptialina wymaga obecności jonów chlorkowych, bromkowych i jodkowych. Enzym jest inaktywowany poniżej pH 3,3 żołądka.