Badania opublikowane w pierwszej dekadzie XXI w. wskazały, że oznaczanie poziomu α-amylazy ślinowej może być przydatne jako wskaźnik stresu psychospołecznego i nieinwazyjny biomarker aktywności układu współczulnego. Później odkryto również korelację aktywności α-amylazy ślinowej (oraz liczby kopii genu AMY1 kodującego ten enzym) z ryzykiem występowania próchnicy.
Amylaza trzustkowa Amylaza trzustkowa jest białkiem globularnym o masie cząsteczkowej 52 kD. α-amylaza trzustkowa syntetyzowana jest w komórkach pęcherzykowych trzustki i przechowywana w cytoplazmie tych komórek w postaci nieczynnego proenzymu. Enzym wydzielany jest do przewodu pokarmowego w postaci czynnej, a jego aktywność jest zależna od obecności jonów wapnia w centrum katalitycznym. Miejscem działania enzymu jest jelito cienkie. Syntezę amylazy trzustkowej pobudza insulina.
Inhibitory α-amylaz Inhibitory α-amylaz używane są w profilaktyce i leczeniu m.in. cukrzycy typu 2 i otyłości ze względu na to, że opóźniają i blokują poposiłkowe trawienie i wchłanianie węglowodanów, dzięki czemu kontrolują wzrost poziomu glukozy we krwi.