Polimeryzacja serpin nie tylko ogranicza ilość dostępnego aktywnego inhibitora, ale również prowadzi do odkładania się polimerów, co skutkuje śmiercią komórki i dysfunkcją narządu.
Choć większość serpin kontroluje kaskady proteolityczne, niektóre z białek o budowie serpiny nie są inhibitorami enzymów, pełniąc zamiast tego różne funkcje, jak magazynowanie białka (jak w przypadku owoalbuminy białka jaja), transport (jak białka transportujące hormony, np. TBG, transkortyna) czy opiekowanie się innymi białkami (jak HSP47). Terminem serpin określa się je wszystkie pomimo odmiennej funkcji, ponieważ wiąże je pokrewieństwo ewolucyjne.
Historia Aktywność inhibitora proteaz w osoczu krwi po raz pierwszy odnotowano pod koniec pierwszej dekady XIX wieku, ale izolacja serpin doszła do skutku dopiero w latach 50. XX wieku – były to antytrombina i alfa1-antytrypsyna. Początkowe badania skupiały się na ich roli w chorobach człowieka. Niedobór alfa1-antytrypsyny należy do najczęstszych chorób genetycznych, powoduje rozedmę płuc. Niedobór antytrombiny powoduje zakrzepicę.