vignette|Structure générique d'un acide , classe d'acides aminés majeure en biochimie entrant notamment dans la constitution des protéines. La chaîne latérale est ici représentée par le symbole R en magenta, tandis que le est orangé. vignette|Structure et classification des aminés protéinogènes des eucaryotes. La pyrrolysine n'y figure pas car on ne la trouve que chez certaines archées méthanogènes. vignette|Structure de la gabapentine. Cet acide aminé non protéinogène donne un exemple de structure très différente des acides protéinogènes ; il est employé en pharmacie comme antalgique et antiépileptique.
Un acide aminé est un composé organique qui possède un groupe fonctionnel amine et un groupe fonctionnel acide carboxylique. Bien que plus de 500 acides aminés existent dans la nature, les plus importants sont de loin les 22 acides α-aminés incorporés dans les protéines. Seuls ces 22 acides aminés apparaissent dans le code génétique de la vie, ces acides aminés sont appelés acides aminés protéinogènes.
De tels composés organiques ont donc à la fois un groupe carboxyle et un groupe amine, par exemple une amine primaire ou une amine secondaire –NH–. Dans le monde vivant, on connaît environ aminés, dont environ 149 sont présents dans les protéines.. Ces acides aminés peuvent être classés de nombreuses manières différentes. : on les classe ainsi souvent en fonction de la position du groupe amine par rapport au groupe carboxyle en distinguant par exemple les acides , , ou ; on peut également les classer en fonction de leur polarité, de leur point isoélectrique ou de leur nature aliphatique, aromatique, cyclique ou à chaîne ouverte, voire de la présence de groupes fonctionnels autres que le carboxyle et l'amine qui définissent cette classe de composés.
En biochimie, les acides jouent un rôle crucial dans la structure, le métabolisme et la physiologie des cellules de tous les êtres vivants connus, en tant que constituants des peptides et des protéines. Ils constituent à ce titre l'essentiel de la masse du corps humain après l'eau. Ils présentent, à de rares exceptions prèsLa proline est un acide α-aminé dont l'amine est secondaire et dont la structure générale est par conséquent différente : centré|110px|class=skin-invert-image, une structure générique du type , où R est la chaîne latérale identifiant l'acide . Toutes les protéines de tous les êtres vivants connus ne sont constituées — à quelques exceptions près — que de vingt-deux acides aminés différents, parfois légèrement modifiés, dits acides aminés protéinogènes. Parmi ceux-ci, dix-neuf acides aminés ne contiennent que quatre éléments chimiques : le carbone, l'hydrogène, l'oxygène et l'azote ; deux acides aminés contiennent en plus un atome de soufre, et un acide aminé assez rare contient un atome de sélénium. Ces acides aminés forment de longs biopolymères linéaires, appelés polypeptides, dans lesquels les monomères sont unis entre eux par des liaisons peptidiques. Un acide aminé engagé dans une ou deux liaisons peptidiques au sein d'un polypeptide est un résidu d'acide aminé. L'ordre dans lequel ces résidus se succèdent dans les polypeptides est la séquence peptidique et est déterminé par les gènes à travers le code génétique, qui établit une relation entre les codons de trois bases nucléiques et chacun de ces résidus.
Les acides aminés sont quasiment tous des molécules chirales, dont les représentants naturels sont essentiellement les énantiomères L ; il existe également des acides aminés D dans les parois bactériennes et certains antibiotiques, comme la gramicidine, qui est un peptide non ribosomique. Outre leur rôle dans les protéines, les acides aminés protéinogènes peuvent également être précurseurs de biosynthèses importantes. C'est par exemple le cas de la glycine, précurseur de la porphyrine, laquelle donne l'hème des globules rouges, ainsi que de l'acide inosinique, qui donne les bases puriques des acides nucléiques. En outre, plusieurs acides aminés, protéinogènes ou non, jouent également un rôle central dans la physiologie de l'organisme, indépendamment de leur contribution aux protéines. Ainsi, la carnitine, un acide aminé non protéinogène, intervient dans le transport des lipides. Le glutamate (protéinogène) et l'acide (GABA, non protéinogène) sont, dans le cerveau, respectivement le principal neurotransmetteur excitateur et le principal inhibiteur du système nerveux central.. Il existe par ailleurs de très nombreux autres acides biologiques non protéinogènes, dont certains dérivent des acides aminés protéinogènes par modification post-traductionnelle sur les protéines — par exemple la citrulline, qui dérive de l'arginine, et l'acide pyroglutamique, par lactamisation de l'acide glutamique — ou n'entrent pas dans la constitution des protéines — par exemple la DOPA et l'ornithine. Certains acides naturels peuvent également être toxiques, comme l'acide domoïque, qui est une phycotoxine.
Neuf des vingt-deux acides aminés protéinogènes sont dits essentiels pour l'humain car ils ne peuvent pas être produits par le métabolisme humain et doivent par conséquent être apportés directement par l'alimentation. D'autres acides aminés peuvent également être essentiels selon l'âge ou l'état de santé. La liste des acides aminés essentiels diffère selon les espèces : les ruminants, par exemple, obtiennent plusieurs acides aminés, qu'ils ne synthétisent pas eux-mêmes, à partir des produits de digestion par les microorganismes dans leur réticulorumen. En raison de leur importance biologique, les acides aminés sont des éléments importants en nutrition et sont couramment utilisés dans les compléments alimentaires. Diverses technologies font également appel aux acides aminés, par exemple comme engrais, en technologie alimentaire dans l'industrie agroalimentaire, en pharmacie, en chimie fine et en synthèse organique (synthèse asymétrique par exemple).
Propriétés générales
Stéréoisomérie
redresse=.67|vignette|Projection de Fischer d'un acide . redresse=.67|vignette|L-Thréonine.
Les acides aminés naturels les plus abondants sont les acides , dont font partie tous les acides aminés protéinogènes. Hormis la glycine, dont la chaîne latérale se réduit à un simple atome d'hydrogène et dont le n'est donc pas un centre stéréogène, tous ces acides aminés sont des composés chiraux présentant une stéréoisomérie D/L. Les acides aminés protéinogènes incorporés dans les protéines par les ribosomes sont tous des énantiomères L, mais des acides aminés D peuvent être présents dans des protéines à la suite de modifications post-traductionnelles, notamment dans le réticulum endoplasmique, comme c'est le cas chez certains organismes marins tels que les gastéropodes du genre Conus.. Des acides aminés D sont également des constituants importants du peptidoglycane de la paroi bactérienne., et la jouerait le rôle de neurotransmetteur dans le cerveau..
La désignation D/L provient de la position respectivement à droite ou à gauche du groupe dans la projection de Fischer, le carboxyle se trouvant en haut dans cette représentation, avec comme ordre de priorité des groupes (selon les règles de Cahn, Ingold et Prelog) : L'atome d'azote de l'amine primaire ; L'atome de carbone du carboxyle –COOH ; L'atome de carbone α de la chaîne latérale R s'il ne porte pas d'atome de numéro atomique supérieur à celui de l'oxygène, sinon il passe en deuxième position (c'est le cas pour la cystéine et la sélénocystéine) ; L'atome d'hydrogène.
Les acides aminés L naturels ont le plus souvent une configuration absolue S tandis que les acides aminés D ont une configuration R ; la et la , acides protéinogènes, présentent cependant une configuration absolue R en raison respectivement de l'atome de soufre et de sélénium liés au de leur chaîne latérale : les groupes et prennent la deuxième place devant le groupe –COOH, ce qui inverse la configuration absolue par rapport aux autres acides aminés L.
Ces énantiomères sont optiquement actifs : chaque isomère dévie la lumière plane polarisée et est dextrogyre (+) ou lévogyre (-) suivant que la rotation du plan de polarisation de la lumière suit un sens horaire ou antihoraire. Il n'y a pas de corrélation entre le sens de rotation du plan de polarisation (ou pouvoir rotatoire) et la configuration de l'acide aminé : ainsi, la L-alanine est lévogyre et se note L(-)-alanine. Par convention, il y a correspondance entre la représentation des oses et celle des acides aminés.
Certains de ces acides aminés, comme la thréonine et l'isoleucine, possèdent un carbone asymétrique. Dans ce cas, le composé naturel (2S, 3R) est appelé L, son énantiomère (2R, 3S) est appelé D, les deux autres stéréoisomères (2S, 3S et 2R, 3R) dont les positions relatives des substituants sont différentes sont appelés allo.
Chaîne latérale
vignette|Projection de Fischer et vue tridimensionnelle de la lysine.
Les atomes de carbone des acides aminés qui ont une chaîne latérale liée au , par exemple la lysine représentée ci-contre, sont désignés successivement par les lettres grecques β, γ, δ, etc. On parle ainsi d'acide , , , selon l'atome de carbone sur lequel se trouve le groupe amine.
On a l'habitude de classer les acides aminés en quatre groupes en fonction des propriétés de leur chaîne latérale : acide ; basique ; polaire (hydrophile) ; apolaire (hydrophobe).
On parle d'acides aminés ramifiés en référence aux acides aminés dont la chaîne latérale est aliphatique et n'est pas linéaire. Il s'agit de la leucine, de l'isoleucine et de la valine.
La proline est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire. Elle a longtemps été qualifiée d'acide iminé pour cette raison, bien que cette qualification soit désormais obsolète dans la mesure où, en chimie, la fonction imine est distincte d'une amine secondaire.
Forme zwitterionique
vignette|Les groupes amine et carboxyle des acides aminés sont ionisés à pH neutre, formant un zwitterion (ici à droite).
vignette|Forme zwitterionique de la proline.
Le groupe carboxyle –COOH est un acide faible, ce qui signifie qu'il tend à libérer un proton pour donner un carboxylate –COO− chargé négativement. La forme carboxylate est prédominante à pH supérieur au pKa de l'acide carboxylique, c'est-à-dire environ 2,2 pour les acides aminés protéinogènes. De façon symétrique, le groupe amine est une base faible, ce qui signifie qu'il tend à recevoir un proton pour donner un ammonium . La forme ammonium prédomine à pH inférieur au pKa de l'amine, c'est-à-dire environ 9,4 pour les acides aminés protéinogènes.
Dans la mesure où, par définition, les acides aminés ont à la fois un groupe carboxyle et un groupe amine, ce sont des molécules amphotères : à pH < 2,2 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxyle –COOH neutre et un groupe ammonium chargé positivement, l'ensemble ayant une charge électrique globale +1 ; à 2,2 < pH < 9,4 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxylate –COO− chargé négativement et un groupe ammonium chargé positivement, l'ensemble étant globalement neutre ; à pH > 9,4 : les acides α-aminés présentent un groupe carboxylate –COO− chargé négativement et un groupe amine neutre, l'ensemble ayant une charge électrique globale –1.
La présence de deux groupes fonctionnels portant des charges électriques opposées +1 et –1 sur des atomes non adjacents définit un zwitterion. La forme non ionisée des acides aminés est une espèce chimique extrêmement minoritaire en solution aqueuse — moins de — puisque généralement au moins l'un des deux groupes est ionisé. Les acides aminés sont également présents sous forme de zwitterions en phase solide et ils cristallisent en présentant des propriétés semblables aux cristaux de sel, contrairement à la plupart des acides et amines organiques.
Point isoélectrique
redresse=1.5|vignette| Courbes de titrage des acides aminés protéinogènes groupées par type de chaînes latérales.