vignette|Le blé, source principale de gluten. Le gluten est un mélange polymorphe insoluble dans l’eau composé de protéines de réserve principalement catégorisées en tant que prolamines et glutélines. Le terme dérive du latin classique gluten signifiant « colle, glu, gomme »., il était initialement appelé glutine. Il désigne aussi le réseau glutineux formé par la réticulation de ces macromolécules protéiques.
Par métonymie, on nomme aussi généralement gluten les protéines qui le composent. Cet article utilise le mot gluten aussi dans ce sens pour des raisons de simplification de l'énoncé.
Dans d'autres articles, il se peut qu'on s'en tienne à la définition étymologique de gluten (colle, soit le réseau formé après transformation), d'où un léger risque de confusion.
Aujourd'hui, l'utilisation du gluten comme adjuvant des produits alimentaires industriels est généralisée.
Il se trouve dans toutes les céréales vraies (de la famille des poacées ou graminées comme le blé). Les glutens du blé, de l'orge et du seigle sont les plus souvent mentionnés pour leur agressivité (Maladie cœliaque).
Dans une petite partie de la population humaine, ces glutens peuvent déclencher des réactions auto-immunes indésirables, responsables d'un large éventail de troubles, notamment d'un trouble spécifique de la digestion nommé maladie cœliaque.
Les autres troubles sont l'allergie au blé, l'ataxie au gluten. et la dermatite herpétiforme. L'existence de la sensibilité non-cœliaque au gluten reste en revanche controversée...
La toxicité liée aux glutens de l'avoine, de l'engrain (petit épeautre) et du maïs est discutée tandis que les variétés locales, les méthodes de panification, les levains utilisés semblent pouvoir diminuer les symptômes chez certains patients..
Le traitement des pathologies graves est le régime strict sans gluten..
Pour la majorité des personnes, la consommation de gluten ne présente donc aucun risque pour la santé. Cependant, chez cette très petite partie de la population (<1 %) ayant une prédisposition génétique spécifique, le gluten peut déclencher la maladie cœliaque. Une consommation prolongée de gluten n'est pas associée à un risque accru de maladies coronariennes chez les personnes non atteintes de la maladie cœliaque, et il n'est donc pas recommandé de promouvoir des régimes sans gluten comme mesure préventive contre les maladies coronariennes pour ces individus.
Ces données contrastent avec la tendance croissante aux régimes sans gluten, alimentée, entre autres, par les intérêts de prétendus experts en nutrition.
En effet à partir des années 2000, un mouvement alimentaire venu des États-Unis a mis en cause l'innocuité de ces protéines en général et a permis l'émergence d'un marché de produits alimentaires « sans gluten » ou « », dont la pertinence n'est pas établie chez les patients non-cœliaques.. Ce mouvement est dénoncé comme effet de mode ; il représente néanmoins un marché de niche très lucratif pour l'industrie agroalimentaire.Le sans-gluten poursuit son envolée, LSA-Conso, 13 janvier 2016. permettant de pratiquer des prix de vente deux à cinq fois plus élevés..
Éléments historiques Depuis les débuts de l'agriculture, les propriétés des céréales sont mises en valeur dans des aliments emblématiques des civilisations comme le pain, les galettes, les pâtes, et le malt qui permet de fabriquer la bière.. Le petit épeautre est alors diploïde : son ADN présente 2x7 = 14 chromosomes, le blé poulard et le kamut sont tétraploïdes, le grand épeautre est hexaploïde.. Les propriétés du gluten ne sont alors pas forcément exploitées ou exploitables. Lors de ce changement, on note aussi une dégradation de l'état sanitaire général des populations, entraînant le passage à un nouveau régime démographique caractérisé par une forte mortalité et une forte natalité Jared Diamond, "The Worst Mistake In The History Of The Human Race", Discover-May 1987, J P Bocquet-Appel, « When the World’s Population Took Off: The Springboard of the Neolithic Demographic Transition », Science, vol. 333, 2011.
En Extrême-Orient, le gluten est préparé et consommé depuis le comme aliment en soi.
Le gluten est pour la première fois décrit en 1728 par Giacomo Beccari, professeur à l'université de Bologne et sa préparation par lixiviation est mise au point par Johannes Kesselmeyer, à Strasbourg..
Dans les années 1950-1960, la révolution verte est une période de sélection intense et voit l'introduction des gènes de nanisme. Le blé dur est tétraploïde : 4x7=28 chromosomes, le blé tendre hexaploïde : 6x7= 42 chromosomes. La taille des protéines est 5 à 10 fois plus grandes que celles des blés anciens, ce qui affecte aussi le gluten.
En 1997 sont apparus les 1ers blés OGM. Entre 1997 et 2005, Monsanto a mené de culture. Aucun n'est autorisé à la vente sauf en Argentine (2020).
De façon générale, la sélection des blés (voir Taxonomie du blé) a eu une importance considérable à la fois sur les rendements (but premier) mais aussi sur la nature et la quantité de ses composants dont le gluten (autre but important) mais aussi sur leurs conséquences.
Composition du grain de blé et séparation des éléments Le gluten est un composant de l'albumen, structure de réserve des graines des angiospermes. Il occupe une partie majeure du caryopse, fruit des graminées, ou grain.
L'albumen d'un grain de blé est un tissu de réserve essentiellement constitué de granules d'amidon, enchâssés dans une matrice protéique composée de gliadines, de gluténines, d'albumines et de globulines. La partie centrale ou albumen amylacé est constituée de cellules mortes tandis que la couche à aleurone périphérique reste vivante pour fournir les enzymes nécessaires à la dissociation de l'amidon en sucres nutritifs et des protéines en acides aminés, pour assurer la germination et le développement de la plantule. Cette propriété est aussi utilisée pour le maltage. Ces protéines du gluten se caractérisent par une teneur élevée en glutamine et en proline et par une faible teneur en acides aminés basiques (lysine, histidine arginine).
La farine blanche (ou très raffinée, T45, T55, T65) ne contient que de l'albumen amylacé moulu, le reste du grain formant le son. Les farines bises (T80, ayant subi un raffinage partiel) contiennent une partie de la couche à aleurone permettant un équilibre en nutriments (lipides, minéraux, vitamines). Les farines complètes (peu raffinées, T110) contiennent de plus une partie des enveloppes. La présence de son tend à diminuer le taux de gluten.
thumb|upright=1.30|Test de contrainte d'un gluten de blé délavé.|alt=|gaucheright|alt=|300x300pxcentré|vignette|Structure d'un grain de blé. Le gluten est le composant protéique principal de l'albumen. |alt=|250x250px
Extraction du gluten Les protéines de l'albumen du blé sont caractérisées par leur solubilité : thumb|Composition protéique de la farine de blé (d'après Debiton)|alt= les albumines sont solubles dans l'eau ; les globulines sont solubles dans des solutions salines ; les gliadines sont solubles dans une solution d'alcool (éthanol à 70 %) ; les gluténines, insolubles dans les solvants précédents, sont partiellement solubles dans les solutions acides diluées et dans l'urée.
Les protéines insolubles qui sont les composants du gluten (gliadine, gluténine) représentent de 75 à 85 % de toutes les protéines. Les gliadines ont un poids moléculaire inférieur à celui des gluténines.
Le gluten de blé peut être obtenu par lixiviation à l'eau : après avoir pétri de la farine accompagnée de 50 % de son poids d'eau, on obtient une pâte élastique. Lavés sous un filet d'eau, peu à peu, l'amidon et les protéines solubles se dissolvent et sont évacués par le courant d'eau. Il subsiste une substance insoluble, verdâtre, gélatineuse, nommée « gluten ».
Les granules d'amidon se dispersant dans de l'eau à basse température, on procède en rinçant à l'eau froide une pâte simple obtenue à partir du mélange de farine et d'eau et en la malaxant jusqu'à ce que l'eau de rinçage soit claire et exempte d'amidon et de son. L'amidon dispersé est sédimenté et séché. Si une solution saline est utilisée à la place de l'eau, un gluten plus pur est obtenu, les globulines et certaines impuretés quittant la solution avec l'amidon. Lorsque l'amidon est le produit principal recherché, l'eau froide est le solvant préféré, car les impuretés se détachent avec le gluten. Le composé obtenu est ensuite séché par atomisation.
Dans la production industrielle actuelle, le gluten de blé est obtenu par séparation centrifuge : une pâte est préparée à partir de farine de blé et d'eau, cette pâte est malaxée vigoureusement par des machines jusqu'à ce que le gluten s'agglomère en une masse qui est recueillie par centrifugation, puis transportée à travers plusieurs étapes intégrées dans un processus continu. Environ 65 % de l'eau contenue dans le gluten humide est éliminée à l'aide d'une presse à vis qui sépare l'amidon, le gluten et les sucres solubles du blé. Le gluten est ensuite lavé, essoré, séché et pulvérisé à travers une buse d'atomiseur dans une chambre de séchage, où il reste brièvement à température élevée pour permettre à l'eau de s'évaporer sans dénaturer le gluten. Le processus donne une farine à 7 % d'humidité, qui est refroidie à l'air et transportée pneumatiquement. Dans la dernière étape, le gluten traité est tamisé et moulu pour produire un produit uniforme, afin d'obtenir de la farine de gluten.
Constitution du gluten Le gluten est principalement constitué de deux types de protéines insolubles dans l'eau : les prolamines et les glutélines (aperçu en ligne sur GBook).. Ces protéines permettent de stocker des oligo-éléments et des acides aminés nécessaires au développement de la jeune pousse lors de la germination de la graine.
Les prolamines du blé, de l'orge, du seigle et de l'avoine sont respectivement appelées gliadine, hordéine, sécaline et avénine. La glutéline du blé est appelée gluténine.
Le gluten proprement dit n'est pas présent dans les céréales, il se forme lors de la fabrication de la pâte, quand on mélange avec de l'eau la farine obtenue après mouture des graines. Les glutens, plus particulièrement le gluten de blé tendre, sont appréciés pour leurs propriétés viscoélastiques, qui confèrent à la pâte son élasticité, l'aident à lever puis conserver sa forme, laissant au produit final une texture moelleuse.. Ce réseau viscoélastique de structure tridimensionnelle formé irréversiblement est le véritable gluten.
Variations selon les espèces de céréales Il se trouve dans toutes les céréales vraies (de la famille des poacées ou graminées comme le blé). Les céréales à forte teneur en gluten sont l'épeautre (10 à /100 g de farine type 630), le blé tendre (8 à /100 g de farine de type 405), le blé khorasan (Kamut), l'amidonnier et le blé dur (12 à ). L'engrain, ou petit épeautre (7 à ) contient un peu moins de gluten. Le seigle (/100 g de farine de type 815), l'avoine (/100 g de farine de grains entiers), l'orge (/100 g de grains entiers décortiqués) en contiennent beaucoup moins. Une étude de 2019 portant sur un panel d'essais concernant le blé tendre, le blé dur, l'amidonnier, l'épeautre et l'engrain en conditions ordinaires de culture confirme une grande partie de ces données avec toutefois des écarts resserrés entre espèces et souligne la forte variabilité de ces résultats pour le blé tendre (faibles dans ces essais) selon la variété et les conditions de culture.. Les objectifs de sélection du blé tendre divergent en effet selon qu'il s'agit de blé boulanger ou biscuitier... Des études sont en cours en France concernant ces valeurs en conditions d'agriculture biologique et avec des variétés anciennes. +Taux de prolamines des céréales par rapport aux protéines totalesCéréaleProlamineTaux % par rapport aux protéines totalesAvoineAvénine16BléGliadine69MaïsZéïne55MilletPanicine40OrgeHordéine46 - 52RizOrzénine5SeigleSécaline30 - 50SorghoKafirine0