Larginine-dihydrolase (ADH) ou arginine-désiminase (souvent écrite arginine déiminase par anglicisme) est une hydrolase qui catalyse la réaction : L-arginine + L-citrulline + .
L'enzyme Le nom systématique de l'enzyme est L-arginine-iminohydrolase. On trouve aussi : citrulline iminase ; arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; L-arginine déiminase.
Larginine-dihydrolase est une enzyme capable en anaérobiose de dégrader l'arginine agissant selon les deux réactions successives :
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Cette réaction libère de l'ammoniac, de l'ornithine et du dioxyde de carbone, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux Moeller pour l'identification bactérienne.
La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas, l'alcalinisation sera beaucoup plus importante.
Elle agit aussi sur la canavanine.
Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -.
Autres utilisations Du fait de ses propriétés antitumorales, l'arginine-désiminase est étudiée en oncologie.
Voie arginine-dihydrolase
L'arginine-dihydrolase intervient naturellement dans le métabolisme de certains protozoaires (Giardia), ainsi que d'une algue verte.
Références
Voir aussi
Articles connexes Milieu Moeller Ornithine-décarboxylase Lysine-décarboxylase
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