thumb|300px|Fibrilles de collagène de type I provenant d'un tissu pulmonaire de mammifère, observées au microscope électronique en transmission (MET).
Le collagène est une protéine structurale, le plus souvent présente sous forme fibrillaire. Biopolymère constitué par des triples chaînes polypeptidiques enroulées en triple hélice, il est présent dans la matrice extracellulaire des organismes animaux. Ces protéines ont pour fonction de conférer aux tissus une résistance mécanique à l'étirement.
Apparu avec la pluricellularité animale il y a 800 millions d'années., le collagène est la protéine la plus abondante du règne animal. Il représente notamment environ le quart de la masse protéique des mammifères ; il est présent dans les os, le cartilage, l'interstitium pulmonaire, les muscles et les parois des vaisseaux. Sécrété par les cellules des tissus conjonctifs, il a une masse moléculaire de .
Contrairement à l’élastine aussi présente dans les tissus conjonctifs, le collagène est inextensible et résiste bien à la traction. Il existe différents types de collagène selon l'organe considéré. Il est notamment indispensable à la cicatrisation.
Le collagène est la matière première de la production de gélatine.
Une protéine structurale
Les protéines interviennent dans de nombreux processus. Certaines sont au cœur de l’immunologie. D’autres ont une activité enzymatique indispensable au fonctionnement de la machinerie cellulaire. D’autres encore forment les récepteurs membranaires par lesquels les cellules interagissent avec le milieu environnant. Quelques-unes, enfin, participent à la structuration des organismes.
Une molécule très abondante Les protéines sont de deux types. Les protéines fonctionnelles interviennent dans des processus biochimiques (enzymologie, immunologie, récepteurs membranaires, etc.). Les protéines structurales déterminent les organismes en contribuant à leur structure. Parmi celles-ci, le collagène est particulièrement abondant. Chez les mammifères, il représente un quart de leurs protéines, soit environ 25 % de leur masse. Chaque fibre musculaire est enveloppée d’une couche de collagène appelée Endomysium. Ces fibres sont regroupées par centaines pour former des faisceaux gainés eux mêmes d’une autre couche de collagène appelée Périmysium. Les groupes de faisceaux sont regroupés entre eux pour former le muscle, gainé lui aussi de collagène appelé l’Epimysium. L'endomysium se combine avec le périmysium et l'épimysium pour créer les fibres de collagène des tendons, assurant la connexion tissulaire entre les muscles et les os..
Typologie Le collagène est une protéine composée de trois chaînes alpha polypeptidiques, reliées par des liaisons hydrogène entre l'hydroxylysine et l'hydroxyproline et des liaisons covalentes. Une chaîne alpha est constituée de 1 055 acides aminés. Pouvant se combiner de différentes manières, on devrait en toute rigueur parler des collagènes, et non du collagène. Chaque type de collagène possède une structure propre et se retrouve dans des organes particuliers. Par exemple, le collagène de intervient dans la formation de la peau, des tendons, des os et de la cornée, le type II cible spécifiquement les articulations et le cartilage, tandis que le type III se retrouve au niveau du système cardiovasculaire.
Type Description Gène(s) Troubles I 90 % du collagène d’un vertébré. Il constitue la trame de l’os (à comparer aux armatures du béton armé), et plus généralement des tissus conjonctifs banals. Il se trouve dans les os, la peau, les tendons, la cornée et les organes internes. COL1A1, COL1A2 Ostéogenèse imparfaite, syndrome d'Ehlers-Danlos II Forme de fines fibrilles dans la substance fondamentale du cartilage hyalin (avec les collagènes IX, X et XI) dans le nucléus pulposus du disque intervertébral et dans le corps vitré de l’œil. COL2A1 - III Il est constitutif des fibres de réticuline trouvées en proportion importante dans les tissus hématopoïétiques. À l’état de collagène, il se trouve en particulier dans le muscle squelettique et dans la paroi des vaisseaux sanguins. Les fibres sont argyrophiles et PAS positives COL3A1 Syndrome d'Ehlers-Danlos, maladie de Dupuytren IV Spécifique des lames basales, il constitue un réseau plan ou 3D. Il n'est pas strié en microscopie électronique. Il peut grâce à sa structure avoir une fonction de filtration notamment au niveau des reins. COL4A1, COL4A2, COL4A3, COL4A4, COL4A5, COL4A6 Néphropathies par anomalie du collagène IV, syndrome de Goodpasture V Localisé dans les tissus conjonctifs, il s’associe au type I COL5A1, COL5A2, COL5A3 Syndrome d'Ehlers-Danlos VI Localisé dans les tissus conjonctifs, il s’associe au type I COL6A1, COL6A2, COL6A3 Myopathie de Bethlem, dermatite atopique VII Constituant de la lame basale. Il forme des fibrilles permettant l’accrochage de la lame basale au tissu conjonctif sous-jacent. COL7A1 Épidermolyse bulleuse dystrophique VIII Localisé dans les cellules endothéliales. COL8A1, COL8A2 Dystrophie cornéenne postérieure polymorphe IX Localisé dans le cartilage, s’associe au collagène de type II COL9A1, COL9A2, COL9A3 Dysplasies polyépiphysaires X Localisé dans le cartilage hypertrophié et minéralisé. COL10A1 - XI Localisé dans le cartilage. COL11A1, COL11A2 - XII Interagit avec les types I et III. COL12A1 - XIII - COL13A1 - XIV - COL14A1 - XV Disséminés ; près de la lame basale des muscles. COL15A1 - XVI - COL16A1 - XVII Également appelé BPAG2, c’est une protéine transmembranaire qui se fixe à la lame basale d’hémidesmosomes, au niveau de l’épiderme notamment. Les fibres de collagène de type XVII sont disposées parallèlement aux intégrines α6β4. Ces deux protéines permettent donc de renforcer l’ancrage de la lame basale. COL17A1 Pemphigoïde bulleuse XVIII Collagène de « jonction d'ancrage ». C'est l'un des collagènes retrouvés au niveau de la couche fibrillaire des membranes basales. Précurseur de l'endostatine, lorsqu'on clive la partie C-Terminal COL18A1 - XIX - COL19A1 - XX - COL20A1 - XXI - COL21A1 - XXII - COL22A1 - XXIII - COL23A1 - XXIV - COL24A1 - XXV - COL25A1 - XXVILes recherches sur le collagène 26 doivent être approfondies. À l'heure actuelle il ne rentre dans aucune des familles de collagèneCOL26A1 XXVII - COL27A1 - XXVIII Ressemble étroitement au type VI. COL28A1 -
Une colle naturelle
Lorsque le collagène est partiellement hydrolysé, les trois brins de tropocollagène se dissocient. Ils forment ainsi la gélatine, un produit largement utilisé dans l’agroalimentaire. La gélatine a aussi été utilisée dans l’industrie pharmaceutique, en cosmétique et en photographie. Le collagène et la gélatine sont considérés comme des protéines de piètre qualité nutritionnelle car ils ne possèdent pas tous les acides aminés en proportions adéquates.
Le terme collagène signifie « producteur de colle » (le nom vient du mot grec kolla signifiant « colle »). Les propriétés du collagène ont été utilisées par les Égyptiens av. J.-C. Les Amérindiens l’utilisaient au . La plus ancienne colle connue est faite à partir de collagène, et date de av. J.-C. Au début du , il est utilisé dans les produits de beautés ou comme additif dans certains aliments.
Tropocollagène Le tropocollagène est l'unité fondamentale du collagène, et correspond à une molécule asymétrique de de long et de de diamètre. Il s'agit d'une glycoprotéine formée par l'enroulement de trois hélices , porteuses de glucide (glucose, galactose), superenroulées en hélice droite. Les acides aminés sont constitués pour un tiers de glycine, pour un quart de proline, d'hydroxylysine et de 4-hydroxyproline. Il existe plusieurs types moléculaires de . Ces chaînes sont constituées par des séquences répétitives de trois acides aminés, dont le premier, la glycine est répétée tout au long de la molécule. Les glucides sont fixés sur l'hydroxylysine. L'enroulement des trois chaînes α aboutit à la constitution de la molécule de tropocollagène, dont la cohésion est assurée par des liaisons hydrogène entre la glycine et l'hydroxyproline.
Acides aminés particuliers
L’analyse de la composition d’une molécule de tropocollagène révèle de nombreuses singularités. Les biochimistes ont montré que le tiers des résidus sont des résidus de glycine, ce qui est caractéristique des protéines de structure. Autre fait singulier, plus de 10 % des résidus sont des prolines. Enfin, on observe la présence de deux acides aminés peu courants, la 4-hydroxyproline (Hyp) et la 5-hydroxylysine (Hyl).
Une séquence particulière Les biochimistes ont également constaté que l’ordre d’enchaînement des acides aminés qui composent le tropocollagène présente aussi des anomalies. En d’autres termes, la séquence d’acides aminés ne correspond pas à ce que l’on rencontre habituellement. On observe en effet que les glycines se retrouvent régulièrement tous les trois résidus. La structure de la séquence des acides aminés du collagène est donc (Gly – X – Y)n. De plus, la séquence comporte assez souvent des triplets Gly – Pro – Hyp. Toutes ces propriétés sont singulières dans la mesure où elles ne se retrouvent pas chez la plupart des protéines.
Complément alimentaire
En 2024, l'Inserm a publié un communiqué. sur les compléments alimentaires à base de collagène. Elle note qu'ils sont souvent vantés pour lutter contre les douleurs articulaires, le vieillissement de la peau ou encore pour avoir de « beaux cheveux ». Cependant, elle rappelle que "les données scientifiques actuelles, limitées et souvent contradictoires, ne permettent pas de soutenir les affirmations relatives aux bienfaits du collagène sur les douleurs articulaires, la santé de la peau ou la qualité des cheveux. Les études jusqu’à présent souffrent de limitations méthodologiques significatives, et les résultats « prometteurs » doivent être interprétés avec prudence, d’autant qu’ils sont souvent utilisés comme arguments marketing pour vendre ces produits."
De plus, les allégations de santé sur les douleurs articulaires et la peau ne sont pas autorisées par l'AESA.
La supplémentation en collagène est aussi parfois utilisée dans le milieu sportif afin de maximiser ses gains de force et d’hypertrophie. Cependant, les études sur le sujet montrent que si elle peut permettre de faibles gains de force comparé à un placebo, elle ne semble pas susciter de meilleurs gains d'hypertrophie, que ce soit face à un placebo ou face à de la protéine de lactosérum (whey). L'augmentation de la masse maigre s'expliquerait par une augmentation du tissu conjonctif et non par une augmentation de la masse musculaire.
Le collagène étant une protéine, il est décomposé en acides aminés lorsqu’il est ingéré. « Le corps n’est pas capable d’assimiler le collagène sous cette forme, explique le Dr Claire Vinatier, chercheuse dans l’unité Inserm Médecine régénérative et squelette à Nantes Université. Lorsque du collagène est ingéré, il est traité comme toutes les autres protéines : il est dégradé en acides aminés pour pouvoir passer la barrière intestinale. Une fois assimilés, ces acides aminés peuvent servir à reconstruire des protéines, mais pas le collagène plus spécifiquement qu’une autre. » Dire qu’il va venir régénérer le cartilage ou combler les rides est à comparer avec le discours, populaire mais scientifiquement infondé, qui consiste à affirmer que manger du jarret de porc donne de bons mollets musclés, ou encore que consommer de la cervelle d’agneau rend plus intelligent. Le collagène ne se souvient pas d’où il vient.
Hydroxylation et glycosylation Hydroxylation