A partícula de recoñecemento do sinal (abreviada como SRP polas súas siglas en inglés) é unha ribonucleoproteína (complexo de proteína e ARN) citosólica abundante, conservada universalmente, que recoñece e se une a proteínas específicas que son dirixidas ao retículo endoplasmático nos eucariotas e á membrana plasmática nos procariotas.

Historia A función das SRP descubriuse ao estudar as cadeas lixeiras de inmunoglobulina procesadas e non procesadas, que son proteínas recentemente sintetizadas eucarióticas, que levan secuencias sinal hidrofóbicas N-terminais, ás que se une as SRP en canto ditas proteínas empezan a emerxer do ribosoma.

Mecanismo Nos eucariotas, a SRP únese á secuencia sinal dun péptido recentemente sintetizado en canto este emerxe do ribosoma e sen que rematase aínda a síntese da proteína. Esta unión fai que se faga máis lenta a síntese da proteína, o que se coñece como "detención da elongación", unha función conservada das SRPs que facilita o acoplamento dos procesos de tradución e de translocación proteica. A SRP despois une este complexo (o complexo formado polo ribosoma e a cadea proteica nacente) a un canal condutor de proteínas, tamén chamado translocón, situado na membrana do retículo endoplasmático. Isto ocorre debido á interacción e unión ou "atraque" da SRP co receptor da SRP localizado en estreita proximidade ao translocón.

Nos eucariotas hai tres dominios na SRP e no seu receptor que funcionan na unión e hidrólise de guanosina trifosfato (GTP). Están localizados en dúas subunidades relacionadas do receptor de SRP, chamadas SRα e SRβ, e na proteína SRP54 (coñecida nas bacterias como Ffh). A unión coordinada de GTP ao SRP e ao receptor de SRP é un prerrequisito para a unión exitosa da SRP ao seu receptor.

Ao unirse á membrana do retículo endoplasmático, a cadea peptídica nacente insírese no canal translocón por onde entra no retículo endoplasmático. A síntese proteica reanúdase a medida que a SRP se solta do ribosoma. O complexo SRP-receptor de SRP disóciase pola hidrólise de GTP, e o ciclo da translocación de proteínas mediado por SRP continúa.

Unha vez dentro do retículo endoplasmático, un encima chamado sinal peptidase corta a secuencia sinal da proteína, polo que as secuencias sinal non forman parte das proteínas maduras.

Composición das SRP Malia que a función das SRP é análoga en todos os organismos, a súa composición varía moito. As SRP eucarióticas están compostas por seis polipéptidos diferentes unidos a unha molécula de ARN (o ARN 7SL), con actividade de GTPase. Os compoñentes do complexo son: SRP9 SRP14 SRP19 SRP54 SRP68 SRP72 ARN da SRP.

A SRP procariótica está composta por un polipéptido unido a unha molécula de ARN (ARN de 4,5S), con actividade de GTPase. Os compoñentes do complexo son: Ffh ARN de 4,5S

Ffh é o homólogo estrutural e funcional da proteína SRP54 de eucariotas. O ARN de 4,5S comparte homoloxía en estrutura e secuencia cun dominio do ARN de 7S.

Autoanticorpos Os anticorpos anti-partícula de recoñecemento do sinal están principalmente asociados coa polimiosite, pero non son moi específicos dela. Nas persoas con polimiosite, a presenza de anticorpos anti-SRP está asociada cunha debilidade muscular máis acusada e atrofia.Kao, A. H.; Lacomis, D.; Lucas, M.; Fertig, N.; Oddis, C. V. (2004). "Anti-signal recognition particle autoantibody in patients with and patients without idiopathic inflammatory myopathy". Arthritis & Rheumatism 50 (1): 209–215. doi:10.1002/art.11484. PMID 14730618.

Notas

Véxase tamén Outros artigos ARN da partícula de recoñecemento do sinal

Ligazóns externas Signal+Recognition+Particle Signal Recognition Particle Database Vídeo das SRP en acción en www.dnaTube.com Outro vídeo da actuación das SRP en www.dnaTube.com Premio Nobel de Medicina de 1999, "polo descubrimento de que as proteínas teñen sinais intrínsecas que gobernan o seu transporte e localización na célula" para Günter Blobel, EEUU. (Comunicado de prensa, Presentación ilustrada, Discurso de presentación).

Categoría:Bioloxía celular Categoría:Sinalización celular