A sintase de calcona (comummente abreviada como CHS, do inglês chalcone synthase) é uma enzima vegetal homodimérica fundamental no metabolismo secundário das plantas, atuando como a enzima inicial e limitante da via de biossíntese dos flavonoides. Pertencente à superfamília das sintases de policétido de tipo III (PKS III), esta proteína catalisa uma série de reações de condensação molecular sequenciais no seu local ativo, utilizando como substratos uma molécula de p-cumaroílo-CoA e três moléculas de malonilo-CoA. Através de três condensações descarboxilativas sucessivas seguidas de uma ciclização intramolecular, a CHS sintetiza a calcona de naringenina, o esqueleto de carbono básico a partir do qual as plantas produzem uma imensa gama de metabolitos vitais, tais como as antocianinas, os flavonóis e as isoflavonas. Estes compostos desempenham papéis biológicos cruciais que incluem a pigmentação de flores e frutos para a atração de polinizadores, a proteção celular contra o stress foto-oxidativo induzido pela radiação ultravioleta (UV-B) e a síntese de fitoalexinas antimicrobianas em resposta a ataques de agentes patogénicos. No domínio da biotecnologia vegetal e da genética molecular, a sintase de calcona detém uma importância histórica assinalável, uma vez que as primeiras tentativas laboratoriais de manipular a expressão do seu gene em petúnias, com o intuito de alterar a cor das pétalas, conduziram à descoberta fortuita do mecanismo de cossupressão, hoje universalmente conhecido como silenciamento génico pós-transcricional induzido por ARN (RNAi). Atualmente, a modulação da atividade desta enzima continua a ser um alvo prioritário da engenharia genética para o desenvolvimento de plantas ornamentais com novos padrões cromáticos e para o melhoramento nutricional de culturas agrícolas através do aumento da concentração de antioxidantes benéficos para a saúde humana.
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