мини|250п|Структура антитела Антитело или имуноглобулин (према међународној конвенцији обележавају се са -{Ig}-) је саставни део имунитета. Антитело је гликопротеин који се производи као резултат стимуланса антигена. Антитела су присутна у крви, лимфном систему, ткивима, као и мембранама слузокоже.. Када се гликопротеини електрофорезом анализирају на основу њиховог наелектрисања, добијамо следећи резултат: постојање пет врста молекула имуноглобулина:Даринка Кораћевић; Гордана Бјелаковић; Видосава Ђорђевић: , Савремена администрација. албумин,. алфа 1 глобулин, алфа 2 глобулин, бета глобулин и гама глобулин. Као што можемо да видимо на графикону, гама глобулин је најшири и разлог томе је што се гама глобулин састоји од пет подкласа имуноглобулина, који су најактивнији у имуном систему: -{IgG}-, -{IgA}-, -{IgM}-, -{IgD}-, -{IgE}-. Ови имуноглобулини се разликују међу собом на основу молекуларне тежине, структуре, наелектрисања, секвенца амино киселина и угљеник хидрата.
Структура имуноглобулина Антитела су гликопротеини симетричне структуре изграђени од два идентична лака и два идентична тешка ланца. Продукују се у форми интегралних мембранских протеина на површини Б-лимфоцитa и у секретованој форми од стране антигеном стимулисаних Б-ћелија која су дистрибуирана у плазми, мукозним секретима и интерстицијалној течности. Асоцијације лаког са тешким ланцем, као и између два тешка ланца, су остварене посредством дисулфидних веза. Тешки и лаки ланци се састоје од амино-терминалног варијабилног (-{V}-) региона и карбокси-терминалног константног (-{C}-) региона.
Варијабилни региони учествују у препознавању антигена и поседују капацитет да вежу огроман број структурно различитих антигена. Варијабилни регион једног тешког ланца (-{VH}-) и варијабилни регион једног лаког ланца (-{VL}-) су наспрамни један другом и формирају антиген-везујуће место, тако да молекул антитела садржи два антиген-везујућа места.
У оквиру варијабилних региона тешких и лаких ланаца налазе се три хиперваријабилна региона око 10 аминокиселина дужине у којима је највећим делом сконцентрисана разлика у секвенци између различитих антитела. Хиперваријабилни региони -{VL}- и -{VH}- домена заједно у тродимензионалном простору формирају површину која је комплементарна тродимензионалној структури везаног антигена, одакле и потиче њихов назив, региони који детерминишу комплементарност (complementarity determining regions, -{CDRS}-). Почев од амино-краја названи су -{CDR1}-, -{CDR2}- и најваријабилнији међу њима, -{CDR3}-.
Константни регион тешких ланаца посредује у ефекторским функцијама. Антитела се могу поделити на различите класе и субкласе на основу структурних разлика у оквиру константних региона тешких ланаца. Класе антитела, или изотипови, су -{IgA}-, -{IgD}-, -{IgE}-, -{IgG}- и -{IgM}-. Константни региони тешких ланаца свих антитела једног изотипа имају истоветну аминокиселинску секвенцу.
Секретовани -{IgG}- и -{IgE}- и сви мембрански -{Ig}- молекули су мономерни, за разлику од секретованих -{IgM}- и -{IgA}- који формирају мултимерне комплексе.
Постоје две класе, или изотипови, лаких ланаца κ и λ који се међусобно разликују по карбокси-терминалном константном региону.
Молекули антитела су флексибилни захваљујући зглобном региону, дужине од 10 до преко 60 аминокиселина, лоцираном у константном региону.
Референце
Спољашње везе
Антитело
Категорија:Крв Категорија:Имунски систем Категорија:Физиологија Категорија:Протеини крви Категорија:Антитела