Peptydy α-helikalne stabilizowane za pomocą węglowodorowej „zszywki” stanowią potencjalną nową klasę związków badawczych zdolnych do zakłócania wewnątrzkomórkowych interakcji białko-białko. Zastosowana technologia węglowodorowego „zszywania” stanowi obiecującą ścieżkę zwiększenia farmakologicznego działania peptydów poprzez opracowanie sond chemicznych czy potencjalnych leków celowanych.
Wprowadzenie modyfikacji w postaci tzw. „zszywki” do peptydu wiąże się z uprzednim umiejscowieniem dwóch aminokwasów o niebiałkowym charakterze zawierających olefinowy łańcuch boczny. Reszty biorące udział w węglowodorowym procesie zszywania powinny znajdować się w odpowiedniej odległości od siebie. Zwykle umieszczone są w pozycji i oraz i + 4 lub i + 7 w łańcuchu peptydowym. W przypadku „zszywania” typu i, i + 4, stosuje się łańcuchy 7-8 atomowe, natomiast dla „zszywania” typu i, i + 7 od 10 do 12 atomów węgla w alkenowym łańcuchu wprowadzonego aminokwasu. Ponadto podczas procesu modyfikacji struktury peptydu zaleca się umieszczenie klamry pomiędzy hydrolifowymi i hydrofobowymi ścianami przyszłej helisy, tak aby nie zakłócać jej amfipatycznego charakteru. Nie należy również wpływać znacząco na sumaryczny ładunek natywnego peptydu oraz jego aktywność.