La tyrosine (abréviations IUPAC-IUBMB : Tyr et Y) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, codé sur les ARN messagers par les codons UAU et UAC. Sa chaîne latérale comporte un groupe phénol dont l'hydroxyle est légèrement acide (pKa = 9,76). Cet acide aminé n'est pas essentiel chez les mammifères mais peut néanmoins être produit en quantité insuffisante par l'organisme dans certains cas particuliers, nécessitant alors un apport alimentaire.

La tyrosine participe à la synthèse des catécholamines : l'adrénaline, la noradrénaline, la dopamine et la DOPA. Elle est aussi précurseur de la mélanine (pigment qui colore la peau, les poils, l'iris) et des hormones thyroïdiennes (formation de thyronine à partir de deux tyrosines).

Étymologie vignette|gauche|Dans les vieux fromages comme le Comté, la caséine se transforme après plusieurs mois d'affinage jusqu'à libérer ces cristaux de tyrosine formant des points blancs à la coupe. Cet acide aminé est isolé pour la première fois en 1846 par Justus von Liebig à partir de la caséine du fromage. Le chimiste allemand lui donne le nom de « tyrosine », du grec tyrós signifiant fromage..

Biosynthèse Chez les mammifères, elle est synthétisée par hydroxylation de la phénylalanine, catalysée par la phénylalanine-hydroxylase, sauf dans un cas, plus ou moins marqué de phénylcétonurie (maladie résultant d'une accumulation de phénylalanine dans le sang, due à une réduction de l'activité hydroxylase).

class=skin-invert-image|redresse=3|vignette|centré|Biosynthèse de la tyrosine et des catécholamines à partir de la phénylalanine chez les mammifères.

Chez les plantes et la plupart des microorganismes, la tyrosine est produite à partir du préphénate, un métabolite intermédiaire de la voie du shikimate. Le préphénate subit une décarboxylation oxydative pour donner du p-hydroxyphénylpyruvate, qui est ensuite soumis à une transamination pour donner de la tyrosine et du 2-cétoglutarate.

class=skin-invert-image|redresse=2|vignette|centré| Biosynthèse de la tyrosine chez les plantes et les microorganismes.

Modifications biochimiques vignette|Auto-assemblage de tyrosine protégée par Fmoc. Le noyau aromatique de la tyrosine (ou parahydroxy phénylalanine) comprend un groupement hydroxyle qui rend sa chaine latérale moins hydrophobe que celle de la phénylalanine (mais la tyrosine est un acide aminé nettement moins soluble dans l'eau que la phénylalanine). Le groupement phénol (benzène+hydroxyle) lui confère une absorption dans l'UV à . Sa fonction hydroxyle lui permet d'être phosphorylée par des enzymes appelés kinases. La phosphorylation d'un acide aminé a très souvent un rôle de régulation de l'activité de l'enzyme elle-même. La thréonine et la sérine sont deux autres acides aminés pouvant subir la même phosphorylation. La tyrosine peut également subir une sulfatation ou une hydroxylation.

La tyrosine peut également être modifiée en (3-)nitrotyrosine. Cette réaction de nitration peut affecter la tyrosine en tant qu'acide aminé libre ou que résidu d'acide aminé intégré dans une chaîne polypeptidique. In vivo, cette réaction est majoritairement due à l'action de l'acide péroxynitreux (ou peroxynitrite, ONOO(-)), mais d'autres voies réactionnelles peuvent également aboutir à la formation de nitrotyrosine. In vitro, le tétranitrométhane (TNM) a aussi été utilisé dans ce but. La nitration de tyrosines est généralement vue comme un phénomène pathologique (e.g. l'augmentation de la concentration plasmatique de nitrotyrosine est considérée comme un biomarqueur de phénomènes inflammatoires), bien que la possibilité que cette réaction soit également un phénomène physiologique ait récemment été suggérée.

Les tyrosines engagées dans des liaisons peptidiques au sein des protéines peuvent forment des ponts tyrosine-tyrosine (dityrosine), tyrosine-tyrosine-tyrosine (trityrosine), tyrosine-tyrosine-tyrosine-tyrosine (tétratyrosine).

Applications thérapeutiques Henri Laborit fut un des premiers chercheurs à l'employer et à obtenir les brevets mondiaux d'application thérapeutique, dans le traitement des états de choc, des dépressions, de l'hypertension artérielle et de la maladie de Parkinson. Il dut abandonner car il ne trouva personne à l'époque pour les exploiter.

Aliments sources de tyrosine Comme tous les acides aminés, la tyrosine est présente là où il y a des protéines.

Cependant, la quantité de tyrosine ingérée ne dépendra pas seulement de ses concentrations dans un aliment donné, mais aussi de la quantité totale consommée. Par exemple, il est plus rare que l'on consomme autant de protéines en mangeant des graines de sésame ou de citrouille que l'on en consomme en mangeant des fèves. On trouve notamment de la tyrosine dans les aliments suivants : viande bovine, poulet, porc amande ; avocat ; banane ; fève de Lima ; graine de citrouille ; graine de sésame ; fromages à pâte dure : parmesan, ; comté, emmental, ; soja, graines, rôties, sans sel, ; jambon cru ; Graines, farine de graines de coton, faible en gras, Voir divers tableaux de chiffres des teneurs (variables) en tyrosine /.

On peut observer de petites étoiles blanches visibles sur la tranche de section de certains fromages à pâte dure comme le parmesan et le comté.. Ce sont des cristaux de tyrosine, qui attestent de la protéolyse qui a eu lieu lors de la maturation du fromage. Cette tyrosine peu soluble dans l'eau se rassemble en fines cristallisations.

Action dans le corps humain La tyrosine intervient dans la synthèse de la mélanine, le pigment naturel de la peau et des cheveux, et dans celle de la thyroxine, l'hormone thyroïdienne.

Elle a une action sur la dépression ou l’anxiété et intervient dans la formation du neurotransmetteur épinéphrine dans la médullosurrénale.

Notes et références

Liens externes

http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/STbioch/POLY.Chp.11.19.html http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/tyrosin_en.html

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