A proteína similar á ubiquitina procariótica ou Pup (do inglés Prokaryotic ubiquitin-like protein) é unha proteína análoga funcional da ubiquitina, que se encontra en procariotas (descubriuse en Mycobacterium tuberculosis). Realiza a mesma función que a ubiquitina, aínda que a encimoloxía da ubiquitilación e a pupilación é diferente. A diferenza da reacción da ubiquitilación, que consta de tres pasos, a pupilación realízase só en dous pasos, e, por tanto, interveñen só dous encimas. Igual que a ubiquitina, a Pup únese a residuos de lisina específicos de proteínas substrato para formar enlaces isopéptidos, de modo que a proteína queda marcada por esta pupilación. Despois, a proteína modificada é recoñecida pola ATPase proteasómica de Mycobacterium (Mpa) por medio dun mecanismo de pregamento inducido pola uniónWang T, Darwin KH, Li H. Binding-induced folding of prokaryotic ubiquitin-like protein on the Mycobacterium proteasomal ATPase targets substrates for degradation.Nat Struct Mol Biol. 2010 Nov;17(11):1352-7. doi: 10.1038/nsmb.1918. no que se forma unha hélice alfa na Pup; despois a Mpa cede o substrato pupilado ao proteasoma de 20S ao acoplar a hidrólise do ATP para que se produza a súa degradación no proteasoma. Por tanto, igual que en eucariotas, as bacterias poden usar unha pequena proteína modificadora para controlar a estabilidade das proteínas. A estrutura cristalina de raios X do complexo Pup/Mpa ( ) foi determinada por primeira vez polos científicos Tao Wang e Huilin Li no Laboratorio Nacional de Brookhaven dos Estados Unidos.
O xene Pup codifica unha proteína de 64 aminoácidos cun peso molecular de 6.944 kDa. A secuencia é a seguinte: MAQEQTKRGGGGGDDDDIAGSTAAGQERREKLTEETDDLLDEIDDVLEENAEDFVRAYVQKGGQhttp://www.uniprot.org/uniprot/P9WHN4#section_seq
Base de datos PupDB é unha base de datos de proteínas pupiladas e sitios de pupilación.
Notas
Véxase tamén Outros artigos Ubiquitina Proteína SUMO
Categoría:Proteínas