A translocase da membrana externa mitocondrial, ou TOM (translocase da membrana externa), é um complexo proteico que se encontra na membrana externa mitocondrial que tem como função translocar as proteínas citosólicas para o outro lado da membrana externa, passando para o espaço intermembranar. Opera em conjunto com a TIM. A maioria das proteínas que actuam na mitocôndria estão codificadas no ADN do núcleo celular, sendo que a membrana mitocondrial é impermeável a moléculas com mais de 5000 daltons (unidades de massa molecular), dado que é necessário um sistema de transporte específico para as mesmas.. Muitas das proteínas do complexo TOM, como a TOMM22, foram identificadas pela primeira vez no fungos Neurospora crassa e Saccharomyces cerevisiae.
O complexo de translocase de proteínas mitocondrial completo é constituído por pelo menos 19 proteínas: várias chaperonas, quatro proteínas recetoras de importação da translocase da membrana externa (Tom), cinco proteínas do complexo do canal Tom, cinco proteínas da translocase da membrana interna (Tim) e três proteínas "motoras".
Proteínas destinadas à mitocôndria
Existem diversas vias na mitocôndria para a importação de proteínas destinadas a esta organela. A chaperona Hsp90 liga-se às proteínas a transportar no citosol e ajuda a entregá-las ao complexo TOM num processo ATP-dependente. Muitas proteínas precursoras (as que se destinam à matriz) contêm uma sequência sinal (ou pré-sequência) na terminal amino que indica que se destinam à matriz mitocondrial. A sequência sinal consiste geralmente em cerca de 10 a 80 resíduos de aminoácidos que adotam uma conformação de hélice alfa anfipática. e têm um lado positivo e um lado hidrofóbico. Assim que o precursor atinge a matriz, a sequência sinal é clivada por uma peptidase. Algumas proteínas destinadas a outros subcompartimentos da mitocôndria, como o espaço intermembranar ou a membrana interna mitocondrial, contêm sinais internos (não localizados na extremidade amino-terminal); estas sequências são muito diversas. As proteínas destinadas à membrana externa também contêm sinais internos, e nem todos foram identificados, incluindo as proteínas que possuem uma estrutura em barril beta (β-barril). como Tom40. Algumas proteínas, destinadas à membrana externa mitocondrial, possuem uma cauda hidrofóbica domínio que ancora a proteína à membrana.
Componentes do complexo miniatura|dereita|Esquema do complexo TOM. A translocase da membrana externa (TOM) forma um complexo constituído por Tom70, Tom22 e Tom20, juntamente com Tom40, Tom7, Tom6 e Tom5. O Tom20 e o Tom22 são recetores para a pré-proteína a transportar, responsáveis por reconhecer a sequência sinal nas proteínas destinadas às mitocôndrias. O Tom70 é também um recetor para a pré-proteína a ser transportada e pode reconhecer algumas sequências sinalizadoras cliváveis em proteínas, mas é principalmente responsável pelo reconhecimento de pré-proteínas não cliváveis e atua como ponto de ligação para as chaperonas. A proteína Tom22 está ancorada à membrana externa mitocondrial por um único segmento transmembranar e também desempenha um papel na estabilização do complexo TOM. A Tom40 é o elemento central do complexo da translocase e forma um complexo com Tom22 com uma massa de aproximadamente 350kDa. Forma o canal central por onde passa a proteína a transportar, com um diâmetro de aproximadamente 2,5 nm. O Tom22 humano tem cerca de 15,5 kDa e está em complexo com o Tom20. A extremidade amino-terminal do Tom22 estende-se na parte citosólica e está envolvida na ligação da pré-proteína a transportar.
Proteínas humanas TOMM22, TOMM40, TOM7, TOMM7
Referências
Categoria:Proteínas mitocondriais Categoria:Proteínas transportadoras Categoria:Proteínas transmembranares