thumb|Representación de la estructura tridimensional dixitalizada de la mioglobina. L'animación correspuende a la transición conformacional ente les formes osixenada y desoxigenada.
Les proteínes (del francés: protéine, y esti del griegu' πρωτεῖος, proteios, ‘prominente', ‘de primera calidá') o prótidos son molécules formaes por cadenes lliniales d'aminoácidos.
Poles sos propiedaes físicu-químiques, les proteínes pueden clasificase en proteínes simples (holoproteidos), formaes solo por aminoácidos o los sos derivaos; proteínes conxugaes (heteroproteidos), formaes por aminoácidos acompañaos de sustancies diverses, y proteínes derivaes, sustancies formaes por desnaturalización y desdoblamientu de les anteriores. Les proteínes son necesaries pa la vida, sobre manera pola so función plástica (constitúin el 80 % del protoplasma deshidratado de toa célula), pero tamién poles sos funciones biorreguladores (formen parte de les enzimes) y de defensa (los anticuerpos son proteínes).
Les proteínes desempeñen un papel fundamental pa la vida y son les biomolécules más versátiles y diverses. Son imprescindibles pa la crecedera del organismu y realicen una enorme cantidá de funciones distintes, ente les que destaquen:
Contráctil (actina y miosina) Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina) Estructural. Esta ye la función más importante d'una proteína (Ej: coláxenu) Homeostática: collaboren nel caltenimientu del pH (yá que actúen como un tampón químicu) Inmunolóxica (anticuerpos) Producción de tieces (ej:fibrina) Proteutora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno) Transducción de señales (Ej: rodopsina).
Les proteínes tán formaes por aminoácidos. Les proteínes de tolos seres vivos tán determinaes mayoritariamente pola so xenética (con esceición de dalgunos péptidos antimicrobianos de síntesis non ribosomal), esto ye, la información xenética determina en gran midida qué proteínes tien una célula, un texíu y un organismu.
Les proteínes sintetícense dependiendo de cómo s'atopen regulaos los xenes que les codifican. Poro, son susceptibles a señales o factores esternos. El conxuntu de les proteínes espresaes nuna circunstancia determinada ye denomináu proteoma.
Bioquímica
Los prótidos o proteínes son biopolímeros, tán formaes por un gran númberu d'unidaes estructurales simples repetitives (monómeros) denomináu aminoácidos, xuníes por enllaces peptídicos. Por cuenta del so gran tamañu, cuando estes molécules esvalixar nun disolvente fayadizu, formen siempres dispersiones coloidales, con carauterístiques que les estremen de les disoluciones de molécules más pequeñes. Munches proteínes presenten carga neta en ciertos rangos de pH del mediu. Por ello pueden considerase ionómeros.
Por hidrólisis, les molécules de proteína estremar en numberosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son les unidaes fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estes unidaes son los aminoácidos, de los cualos esisten venti especies distintes y que se xunen ente sigo por aciu enllaces peptídicos. Cientos y miles d'estos aminoácidos pueden participar na formación de la gran molécula polimérica d'una proteína.
Toles proteínes tienen carbonu, hidróxenu, oxíxenu y nitróxenu, y casi toes tienen tamién azufre. Magar hai llixeres variaciones en distintes proteínes, el conteníu de nitróxenu representa, por permediu, 16 % de la masa total de la molécula; esto ye, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 utilizar pa envalorar la cantidá de proteína esistente nuna muestra a partir de la midida de N de la mesma.
La síntesis proteica ye un procesu complexu cumplíu poles célules según les direutrices de la información suministrada polos xenes.
Les proteínes son llargues cadenes d'aminoácidos xuníes por enllaces peptídicos ente'l grupu carboxilo (-COOH) y el grupu amino (-NH2) de residuos d'aminoácidu axacente. La secuencia d'aminoácidos nuna proteína ta codificada na so xen (una porción d'ADN) por aciu el códigu xenéticu. Anque esti códigu xenéticu específica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos nuna proteína sufren dacuando cambeos químicos na cambéu postraduccional: primero que la proteína seya funcional na célula, o como parte de mecanismos de control. Les proteínes tamién pueden trabayar xuntes pa cumplir una función particular, de cutiu acomuñar pa formar complexu proteicos estables.
Síntesis
Biosíntesis
Les proteínes se ensamblan a partir de les sos aminoácidos utilizando la información codificada nos xenes. Cada proteína tien la so propia secuencia d'aminoácidos que ta especificada pola secuencia de nucleótidos del xen que la codifica. El códigu xenéticu ta formáu por un conxuntu de tri-nucleótidos denominaos codones. Cada codón (combinación de trés nucleótidos) designa un aminoácidu, por casu AUG (adenina-uracilo-guanina) ye'l códigu pa la metionina. Como'l ADN contién cuatro nucleótidos distintos, el númberu total de codones posibles ye 64; poro, esiste cierta redundancia nel códigu xenéticu, tando dellos aminoácidos codificados por más d'un codón. Los xenes codificados nel ADN trescríbense primero en ARN pre-mensaxeru por aciu proteínes como l'ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesen entós esti pre-ARNm (tamién conocíu como tránscrito primariu) utilizando delles formes de cambéu post-transcripcional pa formar ARNm maduros, que s'utilicen como molde pa la síntesis de proteínes nel ribosoma. Nos procariotas el ARNm puede utilizase asina produzse, o puede xunise al ribosoma dempués d'alloñase del nucleoide. Otra manera, los eucariotes sinteticen el ARNm nel nucleu celular y lo translocan al traviés de la membrana nuclear hasta'l citoplasma onde se realiza la síntesis proteica. La tasa de síntesis proteica ye mayor en procariotas que n'eucariotes y puede algamar los 20 aminoácidos per segundu.
El procesu de sintetizar una proteína a partir d'un molde d'ARNm denominar traducción. El ARNm cargar nel ribosoma y lléese, trés nucleótidos cada vegada, empareyando cada codón col so anticodón complementariu alcontráu nuna molécula d'ARN de tresferencia que lleva l'aminoácidu correspondiente al codón que reconoz. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" les molécules d'ARN de tresferencia (ARNt) colos aminoácidos correutos. El polipéptido creciente denominar cadena naciente. Les proteínes se biosintetizan siempres del estremu N-terminal al estremu C-terminal.
D'esta forma, consíguese la estructura primaria de la proteína, esto ye, la so secuencia d'aminoácidos. Agora ésta tien de plegase de la forma fayadiza pa llegar a la so estructura nativa, la que desempeña la función. Anfinsen nos sos trabayos cola ribonucleasa A, postuló la so hipótesis que diz que tola información necesaria pal plegamientu alcuéntrase contenida dafechu na estructura primaria. Esto dio pie a qu'en 1969 Levinthal suxiriera la esistencia d'una paradoxa a la que se conoz como la paradoxa de Levinthal: si una proteína pliégase esplorando al azar toles conformances posibles precisaría un tiempu mayor que la edá del propiu Universu. Yá que les proteínes plegar nun tiempu razonable y de forma espóntanea, resolvióse esta paradoxa indicando que les proteínes nun prueben toles conformances posibles, sinón qu'escueyen una vía de plegamientu específica con un númberu de pasos finitos, esto ye, amenórgase'l hiperespacio potencial de plegamientu. Tamién cabo mentar la esistencia de chaperonas moleculares, proteínes qu'ayuden a otres a plegase con gastu enerxéticu (ATP).
El tamañu de la proteína sintetizada puede midise pol númberu d'aminoácidos que contién y pol so masa molecular total, que de normal s'espresa en daltons (Da) (sinónimu d'unidá de masa atómico), o la so unidá derivada kilodalton (kDa). Por casu, les proteínes del lleldu tienen en permediu 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Les proteínes más llargues que se conocen son les titinas, un componente del sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y un llargor total de casi 27 000 aminoácidos.
Síntesis química
Por aciu una familia de métodos denominaos de síntesis peptídica ye posible sintentizar químicamente proteínes pequeñes. Estos métodos dependen de téuniques de síntesis orgánica como la ligación pa producir péptidos en gran cantidá. La síntesis química dexa introducir aminoácidos non naturales na cadena polipeptídica, como por casu amino ácidos con sondes fluorescentes amestaes a les sos cadenes llaterales. Éstos métodos son útiles pa utilizase en llaboratorios de bioquímica y bioloxía celular, non tantu p'aplicaciones comerciales. La síntesis química ye ineficiente pa polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y les proteínes sintetizaes pue que nun adopten fácilmente la so estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis química proceden del estremu C-terminal al estremu N-terminal, en direición contraria por tanto a la reaición biolóxica.
Proteoma
El Proteoma son toles proteínes espresaes por un xenoma, célula o texíu.
Funciones
Les proteínes ocupen un llugar de máxima importancia ente les molécules constituyentes de los seres vivos (biomolécules). Práuticamente tolos procesos biolóxicos dependen de la presencia o l'actividá d'esti tipu de molécules. Basten dellos exemplos pa dar idea de la variedá y trescendencia de les funciones que desempeñen. Son proteínes:
L'actina y la miosina, responsables finales del acurtiamientu del músculu mientres la contraición Los anticuerpos, encargaos d'aiciones de defensa natural contra infeiciones o axentes patóxenos Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina nel güevu, o la caseína de la lleche El coláxenu, integrante de fibres altamente resistentes en texíos de sostén Casi toles enzimes, catalizadores de reaiciones químiques n'organismos vivientes La hemoglobina y otres molécules con funciones de tresporte na sangre Munches hormones, reguladores d'actividaes celulares Los receptores de les célules, a los cualos afítense molécules capaces de desencadenar una respuesta determinada.
Toles proteínes realicen elementales funciones pa la vida celular, pero amás caúna d'éstes cunta con una función más específica de cara al nuesu organismu.
Por cuenta de les sos funciones, pueden clasificase en:
1. Catálisis: Ta formáu por enzimes proteiques que s'encarguen de realizar reaiciones químiques d'una manera más rápida y eficiente. Procesos que resulten de suma importancia pal organismu. Por casu la pepsina, ésta enzima atopar nel sistema dixestivu y encárgase de degradar los alimentos.
2. Reguladores: Les hormones son un tipu de proteínes les cualos ayuden a qu'esista un equilibriu ente les funciones que realiza'l cuerpu. Tal ye'l casu de la insulina que s'encarga de regular la glucosa que s'atopa na sangre.
3. Estructural: Esti tipu de proteínes tienen la función de dar resistencia y elasticidá que dexa formar texíos según la de dar soporte a otres estructures. Este ye'l casu de la tubulina que s'atopa nel citoesqueleto.
4. Defensiva: Son les encargaes de defender l'organismu. Glicoproteínes que s'encarguen de producir inmunoglobulines que defenden al organismu contra cuerpos estraños, o la queratina que protexe la piel, según el fibrinógeno y protrombina que formen coágulos.
5. Tresporte: La función d'estes proteínes ye llevar sustancies al traviés del organismu a onde seyan riquíes. Proteínes como la hemoglobina que lleva'l oxíxenu per mediu del sangre.
6. Receptores: Esti tipu de proteínes atópase na membrana celular y lleven a cabu la función de recibir señales por que la célula pueda realizar la so función, como acetilcolina que recibe señales pa producir la contraición.
Estructura
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