Le tryptophane (abréviations IUPAC-IUBMB : Trp et W) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes et l'un des aminés essentiels pour l'humain. Il est encodé sur les ARN messagers par le codon UGG. C'est l'acide aminé protéinogène le plus rare composant uniquement 1,3 % des acides aminés totaux des vertébrés et 1,1 % de ceux des protéines.
Il se métabolise en scatol, qui produit l'odeur caractéristique de l'excrément.
Propriétés Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux et ne peut être isolé que dans les hydrolysats acides des protéines. C'est un acide aminé contenant un hétérocycle indole qui lui confère des propriétés spectroscopiques d'absorption dans l'UV à et de fluorescence. En dehors de son utilisation dans la biosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la sérotonine, la mélatonine ou encore la bufoténine.
Biosynthèse et production
Seuls les microorganismes et les plantes sont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie de biosynthèse utilise le chorismate ou l'anthranilate comme point de départ. Celui-ci est condensé sur du phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP). Le cycle furanose de ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est alors transformé en deux étapes : d'abord en indole, puis en tryptophane par la tryptophane-synthase. Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour la biotransformation de l'indole en tryptophane.
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Dans l'organisme humain
Le tryptophane est l'acide aminé le moins représenté dans les protéines du protéome humain (≈1,3 % des résidus), comme le montrent les analyses protéomiques à grande échelle, c'est le plus rare des 20 acides aminés dans les protéines. En revanche, les concentrations de tryptophane libre varient selon les parties du corps. Sa proportion augmente dans les protéines membranaires, jusqu’à ≈1,7 %–2,9 % selon les domaines, en raison de son rôle structural à l’interface lipide-protéine. En effet, son noyau indole interagit favorablement avec les têtes polaires des lipides. Par exemple, sa proportion monte à ≈ 2,9 % dans les domaines transmembranaires α-hélicoïdaux, ou à ≈ 3,4 % dans les . Sa rareté est liée à son coût énergétique élevé de synthèse et à son encodage par un seul codon, limitant sa fréquence dans les protéines.
Il est requis pour la synthèse de la sérotonine et de la mélatonine, ainsi que pour la production d'une variété de métabolites appelés collectivement les kynurénines.
Le tryptophane joue également un rôle dans des processus physiologiques tels l'immunité, les fonctions neuronale ou l'homéostasie intestinale. Un déséquilibre dans la synthèse des métaboliques du tryptophane est associée à des troubles neurologiques, psychiatriques et aux maladies auto-immune.
Biosynthèse de sérotonine
Biochimie Dans le cerveau, le tryptophane est hydroxylé par une enzyme, la tryptophane-hydroxylase et transformé en 5-hydroxytryptophane. Ce 5-HTP est décarboxylé (en présence de vitamine B6) pour donner la sérotonine. Des suppléments de tryptophane et de son métabolite, le 5-hydroxytryptophane ou 5-HTP, favorisent la sécrétion de sérotonine.
Seulement, le R-tryptophane possède une action de baisse de sensibilité aux récepteurs à la sérotonine 5-HT1A, 5-HT2B, 5-HT2C et 5-HT5A, ce qui rend les aliments contenant du tryptophane sous forme de mélange racémique nuisibles aux récepteurs à la sérotonine.
C'est le chercheur américain Richard Wurtman qui découvrit la forme L-tryptophane dans des travaux qui le conduisirent ensuite à des développements dans le domaine des fenfluramines..
Nutrition La production de la sérotonine dans le cerveau varie directement en fonction du transport du tryptophane dans le cerveau (au travers de la barrière hémato-encéphalique). Le taux de transport est lui-même inversement proportionnel aux concentrations des autres grands acides aminés neutres (leucine, isoleucine, valine, tyrosine, phénylalanine) qui lui font compétition à l'entrée du cerveau. Les concentrations de ces derniers, enfin, varient en fonction de la proportion en glucides et en protéines consommées.
C'est ainsi que la consommation de sucre ou de repas sucrés aura pour effet d'augmenter indirectement les concentrations de tryptophane dans le cerveau, tandis qu'un aliment très protéiné (qui, paradoxalement, contient plus de tous les acides aminés, y compris le tryptophane), aura pour effet de diminuer les concentrations cérébrales de tryptophane et, probablement, de sérotonine.
Psychologie Certains constituants alimentaires facilitent à notre organisme la synthèse de sérotonine, neuromédiateur qui régule notre humeur, notre comportement alimentaire et nous prépare au sommeil.
Certaines situations physiologiques comme un régime hypocalorique par exemple, peuvent entraîner une baisse de sécrétion de la sérotonine, souvent responsable de stress, de fatigue psychique, de troubles du sommeil. Certains aliments sont riches en tryptophane : œufs, noix de coco, lactosérum ; d'autres en sont pauvres : maïs, carottes, chou.
Plusieurs études ont établi leur intérêt dans le traitement de la dépression.
Cas d'empoisonnement
En 1989, la compagnie japonaise Showa Denko commercialisait aux États-Unis du tryptophane comme supplément alimentaire produit par manipulation génétique d'une bactérie. On assista alors à une épidémie d’une nouvelle et mystérieuse maladie, le syndrome éosinophilie–myalgie qui causait des douleurs musculairesL-tryptophan implicated in human eosinophilia-myalgia syndrome causes fasciitis and perimyositis in the Lewis rat., L J Crofford et al.; J Clin Invest., 1990, Vol. 86(5), . .. Par la suite, on relia cette maladie à la consommation du tryptophane transgénique, imputable à une mauvaise filtration qui laissait passer un contaminantAn Investigation of the Cause of the Eosinophilia-Myalgia Syndrome Associated with Tryptophan Use, Belongia et al.; The New England Journal of Medicine, 1990, Vol. 323(6), ). Ce tryptophane tua 37 personnes et en rendit 1500 autres infirmes. Il s'agit d'une véritable catastrophe industrielle liée à un produit obtenu par manipulation génétique commercialisé. L'utilisation de bactéries génétiquement modifiées pour produire de grandes quantités de tryptophane a mené à une production également importante d'impuretés .
Sources alimentaires de tryptophane
Le riz complet Les produits laitiers La viande Les arachides Les protéines de soja Les œufs Le poisson Les algues Le brocoli Le chou frisé Les épinards Les graines de seigle germées Les légumineuses Le chocolat La banane Les amandes, les noisettes sauvages et les noix de cajou Les graines de moutarde La levure de bière
Notes et références
Voir aussi
Kynurénine Voie de la kynurénine 3-Hydroxykynurénine N'-Formylkynurénine Acide 3-hydroxyanthranilique Acide 2-aminomuconique Acide 2-aminomuconique-6-semialdéhyde Acide 2-amino-3-carboxymuconique-6-semialdéhyde Acide quinoléique Tryptophane-désaminase
Liens externes
Le tryptophane, sur le site du CHU de la Pitié-Salpêtrière Tryptophan, sur le site de l'Institut de chimie et biochimie de Berlin
Catégorie:Acide aminé essentiel Catégorie:Acide aminé glucoformateur Catégorie:Acide aminé cétoformateur Catégorie:Tryptamine Catégorie:Acide alpha-aminé Catégorie:Acide aminé protéinogène