A biotinidase (EC 3.5.1.12) é uma enzima crucial no metabolismo humano, responsável pela clivagem da biocitina (biotinil-lisina) e de péptidos que contêm biotina, libertando a biotina (vitamina B7 ou H) na sua forma livre para ser reutilizada pelo organismo. Esta enzima atua como uma hidrolase e é sintetizada principalmente no fígado, sendo posteriormente secretada para a corrente sanguínea, onde mantém níveis elevados de atividade para garantir a reciclagem contínua da vitamina proveniente do turnover endógeno de proteínas e de fontes dietéticas. A biotina livre libertada pela biotinidase funciona como um cofator essencial para quatro carboxilases humanas fundamentais: a piruvato carboxilase, a acetil-CoA carboxilase, a propionil-CoA carboxilase e a β-metilcrotonil-CoA carboxilase, as quais desempenham papéis vitais na gluconeogénese, na síntese de ácidos gordos e no catabolismo de aminoácidos de cadeia ramificada.
A relevância clínica desta enzima manifesta-se através da deficiência de biotinidase, um distúrbio metabólico de herança autossómica recessiva causado por mutações no gene BTD, localizado no cromossoma 3p25. A incapacidade de reciclar a biotina leva a uma deficiência secundária de biotina livre, resultando na falha das carboxilases e na acumulação de metabolitos tóxicos, como o ácido láctico e o ácido 3-hidroxi-isovalérico. Os sintomas da forma profunda da doença (<10% de atividade normal) surgem geralmente na infância e incluem convulsões, hipotonia, atraso no desenvolvimento, alopecia, erupções cutâneas, perda auditiva sensorineural e atrofia ótica. Devido à sua gravidade e à eficácia do tratamento — que consiste na administração vitalícia de doses farmacológicas de biotina oral — o rastreio da atividade da biotinidase é um componente padrão em programas de diagnóstico precoce em recém-nascidos em vários países.
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