thumb|310px|Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformanza en forma de diagrama de cintes arrodiáu pol modelu de rellenu d'espaciu de la proteína. Esta proteína ye una eficiente enzima arreyada nel procesu de tresformamientu d'azucres en enerxía nes célules. Les enzimes (singular enzima) son molécules de naturaleza proteicu y estructural que catalizan reaiciones químiques, siempres que seyan termodinámicamente posibles: una enzima fai qu'una reaición química que ye energéticamente posible (ver Enerxía llibre de Gibbs), pero que trescurre a una velocidá bien baxa, seya cinéticamente favorable, esto ye, trescurra a mayor velocidá qu'ensin la presencia de la enzima. Nestes reaiciones, les enzimes actúen sobre unes molécules denominaes sustratos, que conviértense en molécules distintes denominaes productos. Cuasi tolos procesos nes célules precisen enzimes por qu'asocedan a unes tases significatives. A les reaiciones mediaes por enzimes denominar reaiciones enzimáticas.
Por cuenta de que les enzimes son desaxeradamente selectives coles sos sustratos y la so velocidá crez solo con delles reaiciones, el conxuntu (set) d'enzimes sintetizaes nuna célula determina'l tipu de metabolismu que va tener cada célula. De la mesma, esta síntesis depende de la regulación de la espresión xénica.
Como tolos catalizadores, les enzimes funcionen menguando la enerxía d'activación (ΔG‡) d'una reaición, de forma que s'acelera sustancialmente la tasa de reaición. Les enzimes nun alterien el balance enerxéticu de les reaiciones en qu'intervienen, nin modifiquen, poro, l'equilibriu de la reaición, pero consiguen acelerar el procesu inclusive millones de vegaes. Una reaición que se produz sol control d'una enzima, o d'un catalizador polo xeneral, algama l'equilibriu muncho más apriesa que la correspondiente reaición non catalizada.
Al igual qu'asocede con otros catalizadores, les enzimes nun son consumíes poles reaición que catalizan, nin alterien el so equilibriu químicu. Sicasí, les enzimes difieren d'otros catalizadores por ser más específiques. Les enzimes catalizan alredor de 4 000 reaiciones bioquímiques distintes. Non tolos catalizadores bioquímicos son proteínes, pos delles molécules d'ARN son capaces de catalizar reaiciones (como la subunidad 16S de los ribosomes na que mora l'actividá peptidil transferasa). Tamién cabo nomar unes molécules sintétiques denominaes enzimes artificiales capaces de catalizar reaiciones químiques como les enzimes clásiques.
L'actividá de les enzimes puede ser afeutada por otres molécules. Los inhibidores enzimáticos son molécules que mengüen o torguen l'actividá de les enzimes, ente que los activadores son molécules qu'amonten dicha actividá. Coles mesmes, gran cantidá d'enzimes requiern de cofactores pa la so actividá. Munches drogues o fármacos son molécules inhibidoras. Igualmente, l'actividá ye afeutada pola temperatura, el pH, la concentración de la mesma enzima y del sustratu, y otros factores físicu-químicos.
Delles enzimes son usaes comercialmente, por casu, na síntesis d'antibióticos y productos domésticos de llimpieza. Amás, son llargamente utilizaes en diversos procesos industriales, como son la fabricación d'alimentos, destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.
Etimoloxía y hestoria thumb|175px|right|Eduard Buchner. Dende finales del sieglu XVIII y principios del sieglu XIX, conocíase la dixestión de la carne poles secreciones del estómagu y la conversión del almidón en azucre polos estractos de plantes y la cuspia. Sicasí, nun fuera identificáu'l mecanismu subxacente. anque la primer enzima foi afayada por Anselme Payen y Jean-François Persoz en 1833.Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, Les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels», Annales de chimie et de physique, 2ª serie, t. 53, 1833, p. 73-92, Google Books.
Nel sieglu XIX, cuando se taba estudiando la fermentadura del azucre nel alcohol con lleldos, Louis Pasteur llegó a la conclusión de qu'esta fermentadura yera catalizada por una fuercia vital contenida nes célules del lleldu, llamaes formientos, y primero pensóse que solo funcionaben con organismos vivos. Escribió que "la fermentadura del alcohol ye un actu rellacionáu cola vida y la organización de les célules de los lleldos, y non cola muerte y la podrizu de les célules". Otra manera, otros científicos de la dómina como Justus von Liebig, caltener na posición que defendía'l calter puramente químicu de la reaición de fermentadura.
En 1878 el fisiólogu Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó'l términu enzima, que vien del griegu ενζυμον "en lleldu", pa describir esti procesu. La pallabra enzima foi usada dempués pa referise a sustancies inertes como la pepsina. Per otru llau, la pallabra "formientu" solía referise a l'actividá química producida por organismos vivientes.
En 1897 Eduard Buchner empezó a estudiar la capacidá de los estractos de lleldu pa lleldar azucre a pesar de l'ausencia de célules vivientes de lleldu. Nuna serie d'esperimentos na Universidá Humboldt de Berlín, atopó que l'azucre yera lleldáu inclusive cuando nun había elementos vivos nos cultivos de célules de lleldos. Llamó a la enzima que causa la fermentadura de la sacarosa, “zimasa”. En 1907 recibió'l Premiu Nobel de Química "poles sos investigaciones bioquímiques y l'afayar la fermentadura llibre de célules". Siguiendo l'exemplu de Buchner, les enzimes son usualmente nomaes d'alcuerdu a la reaición que producen. De normal, el sufixu "-rusti" ye amestáu al nome del sustratu (p. ex., la lactasa ye la enzima que degrada lactosa) o al tipu de reaición (p. ex., l'ADN polimerasa forma polímeros d'ADN).
N'amosando que les enzimes pueden funcionar fora d'una célula viva, el próximu pasu yera determinar la so naturaleza bioquímica. En munchos de los trabayos iniciales notóse que l'actividá enzimática taba acomuñada con proteínes, pero dalgunos científicos (como'l premiu Nobel Richard Willstätter) argumentaben que les proteínes yeren a cencielles el tresporte pa les verdaderes enzimes y que les proteínes per se nun yeren capaces de realizar catálisis. Sicasí, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa yera una proteína puro y cristalizólo. Summer fixo lo mesmo cola enzima catalasa en 1937. La conclusión de que les proteínes pures podíen ser enzimes foi definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quien trabayaron con diverses enzimes dixestives como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos trés científicos recibieron el Premiu Nobel de Química en 1946.
El descubrimientu de que les enzimes podíen ser cristalizaes dexaba que les sos estructures fueren resueltes por aciu téuniques de cristalografía y difraición de rayos X. Esto llevóse a cabu en primer llugar cola lisozima, una enzima atopada nes llárimes, la cuspia y los güevos, capaces de dixerir la paré de delles bacteries. La estructura foi resuelta por un grupu lideráu por David Chilton Phillips y publicada en 1965. Esta estructura d'alta resolución de les lisozimes, marcó l'empiezu nel campu de la bioloxía estructural y l'esfuerciu por entender cómo les enzimes trabayen nel orde molecular.
Estructures y mecanismos thumb|300px|Diagrama de cintes que representa la estructura d'una anhidrasa carbónica de tipu II. La esfera gris representa al cofactor cinc asitiáu nel centru activu. Les enzimes son xeneralmente proteínes globulares que pueden presentar tamaños bien variables, dende 62 aminoácidos como nel casu del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, hasta los 2 500 presentes na sintasa d'ácidos grasos.
Les actividaes de les enzimes vienen determinaes pola so estructura tridimensional, que vien de la mesma determinada pola secuencia d'aminoácidos. Sicasí, anque la estructura determina la función, predicir una nueva actividá enzimática basándose namái na estructura d'una proteína ye bien difícil, y un problema entá non resueltu.
Cuasi toles enzimes son muncho más grandes que los sustratos sobre los qu'actúen, y solo una pequeña parte de la enzima (alredor de 3 a 4 aminoácidos) ta direutamente arreyada na catálisis. La rexón que contién estes residuos encargaes de catalizar la reaición ye denomada centru activu. Les enzimes tamién pueden contener sitios cola capacidá de xunir cofactores, necesarios dacuando nel procesu de catálisis, o de xunir pequeñes molécules, como los sustratos o productos (direutos o indireutos) de la reaición catalizada. Estes uniones de la enzima colos sos propios sustratos o productos pueden amontar o menguar l'actividá enzimática, dando llugar asina a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el casu.
Al igual que les demás proteínes, les enzimes componer d'una cadena llinial d'aminoácidos que se plieguen mientres el procesu de traducción pa dar llugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividá. Cada secuencia d'aminoácidos ye única y por tanto da llugar a una estructura única, con propiedaes úniques. N'ocasiones, proteínes individuales pueden xunise a otres proteínes pa formar complexos, no que se denomina estructura cuaternaria de les proteínes.
La mayoría de les enzimes, al igual que'l restu de les proteínes, pueden ser desnaturalizadas si vense sometíes a axentes desnaturalizantes como'l calor, los pHs estremos o ciertos compuestos como'l SDS. Estos axentes destrúin la estructura terciaria de les proteínes de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición. Una consecuencia de la desnaturalización ye la perda o amenorga de la función, de la capacidá enzimática..
Especificidá
Les enzimes suelen ser bien específiques tantu del tipu de reaición que catalizan como del sustratu arreyáu na reaición. La forma, la carga y les carauterístiques hidrofílicas/hidrofóbiques de les enzimes y los sustratos son los responsables de dicha especificidá. La constante d'especificidá, ye una midida de la eficiencia d'una enzima, una y bones la velocidá de la reaición alcuéntrase direutamente rellacionada cola frecuencia cola que s'atopen les molécules d'enzima y sustratu. Les enzimes tamién pueden amosar un eleváu grau d'estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.
Dalgunes d'estes enzimes qu'amuesen una elevada especificidá y precisión na so actividá son aquelles arreyaos na replicación y espresión del xenoma. Estes enzimes tienen eficientes sistemes de comprobación y correición d'errores, como nel casu de l'ADN polimerasa, que cataliza una reaición de replicación nun primer pasu, pa comprobar darréu si'l productu llográu ye'l correutu. Esti procesu, que tien llugar en dos pasos, da como resultáu una media de tasa d'error increíblemente baxa, alredor de 1 error cada 100 millones de reaiciones en determinaes polimerasas de mamíferos.Berg J., Tymoczko J. and Stryer L. (2002) Biochemistry. W. H. Freeman and Company ISBN 0-7167-4955-6 Esti tipu de mecanismos de comprobación tamién fueron reparaos na ARN polimerasa, na ARNt aminoacil sintetasa y na actividá de seleición de los aminoacil-tRNAs.
Aquelles enzimes que producen metabolitos secundarios son denominaes promiscuas, yá que pueden actuar sobre una gran variedá de sustratos. Por ello, suxirióse qu'esta amplia especificidá de sustratu podría ser clave na evolución y diseñu de nueves rutes biosintéticas.
Modelu de la "llave-pesllera"